H因子的組成部分
現已確定其為由1213個氨基酸組成的單鏈糖蛋白,分子量155kDa,既有長桿狀部分,也有球形區域。新近用透射電鏡檢查發現,H因子的影象為一長而柔順的分子。伸長型分子長49.5nn,橫截直徑為3.4mm但大多數不呈線型而呈折疊狀,因此分子的實際長度僅為伸展型的一半,但其構象則呈多樣化。通過園二色譜分析表明,H因子既無α螺旋也無β折疊,借二硫鍵維持其功能活性的構象。[2]......閱讀全文
H因子
五、H因子 H因子由Nilson等(1965)發現,根據電泳位將其命名為β 1 H,而Whaley和Ruddy則將其命名為C3b滅活劑加速因子。現已確定其為由1213個氨基酸組成的單鏈糖蛋白,分子量155kDa,既有長桿狀部分,也有球形區域。新近用透射電鏡檢查發現,H因子的影象為一長而柔順的分子。
H因子的功能
H因子的功能包括以下幾個方面:(1)為Ⅰ因子的輔助因子,可增加C4b對Ⅰ因子的敏感性。在無H因子時,Ⅰ因子與C3b的結合呈絲狀;而在有H因子存在時,I因子與C3b的結合變為彎絲狀,同時與C3b的結合親和力增強(較無H因子時至少高15倍)。H因子強化I因子的機理,可能是H因子與C3b結合后,使C3
H因子缺陷的臨床特征
中文名稱H因子缺陷英文名稱factor H deficiency定 義罕見的常染色體隱性遺傳的原發性補體缺陷病。患者血清H因子水平低于正常值的1%。應用學科免疫學(一級學科),免疫病理、臨床免疫(二級學科),免疫缺陷病(三級學科)
關于H因子的定義介紹
H因子又稱H指數是美國物理學家Hirsch于2005年提出用于“評價科學家的科研績效”。雖然 其原始論文的題目及Hirsch對H因子的含義描述值得討論,但H因子在短短幾年時間內就全球風靡,很快被擴展用于期刊、研究團隊、大學、科研院所、學科、國家、基金和研究熱點等不同領域。下面以科學家個人H因子進
關于H因子的功能介紹
(1)為Ⅰ因子的輔助因子,可增加C4b對Ⅰ因子的敏感性。在無H因子時,Ⅰ因子與C3b的結合呈絲狀;而在有H因子存在時,I因子與C3b的結合變為彎絲狀,同時與C3b的結合親和力增強(較無H因子時至少高15倍)。H因子強化I因子的機理,可能是H因子與C3b結合后,使C3b出現某些構象變化,增加了與I
H因子的組成部分
現已確定其為由1213個氨基酸組成的單鏈糖蛋白,分子量155kDa,既有長桿狀部分,也有球形區域。新近用透射電鏡檢查發現,H因子的影象為一長而柔順的分子。伸長型分子長49.5nn,橫截直徑為3.4mm但大多數不呈線型而呈折疊狀,因此分子的實際長度僅為伸展型的一半,但其構象則呈多樣化。通過園二色譜
關于H因子缺陷的基本介紹
I因子(舊稱C3bINA)為異源二聚體血清蛋白,呈雙球狀結構,分子全長13nm。其中小球(L鏈)4.9nm,具有絲氨酸蛋白酶活性;大球(H鏈)5.4nm可與C3b結合。I因子的分子量為88kDa,重鏈50kDa,輕鏈38kDa,鏈間以二硫鍵相連接。I因子的生物學活性是,在C4bp、MCP、H因子
關于H因子缺陷的功能特點介紹
H因子缺陷免疫耐受和自身免疫功能低下等原因,人體的免疫系統有時不能有效地清除惡變的腫瘤細胞和入侵人體的病毒等微生物。細胞治療是當今醫學前沿正在迅猛發展的全新治療技術,在腫瘤、病毒性疾病、自身免疫性疾病等治療中顯現出越來越重要的作用。 H因子缺陷免疫耐受和自身免疫功能低下等原因,人體的免疫系統有
關于H因子的基本信息介紹
H因子由Nilson等(1965)發現,根據電泳位將其命名為β 1 H,而Whaley和Ruddy則將其命名為C3b滅活劑加速因子。現已確定其為由1213個氨基酸組成的單鏈糖蛋白,分子量155kDa,既有長桿狀部分,也有球形區域。新近用透射電鏡檢查發現,H因子的影象為一長而柔順的分子。伸長型分子
關于H因子的組成部分介紹
現已確定其為由1213個氨基酸組成的單鏈糖蛋白,分子量155kDa,既有長桿狀部分,也有球形區域。新近用透射電鏡檢查發現,H因子的影象為一長而柔順的分子。伸長型分子長49.5nn,橫截直徑為3.4mm但大多數不呈線型而呈折疊狀,因此分子的實際長度僅為伸展型的一半,但其構象則呈多樣化。通過園二色譜
H34基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白核小體由大約146 bp的DNA包裹在組蛋白八聚體周圍,該組蛋白八聚體由四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密,形成高階染色質結構。該基因無內含子,編碼一個復制
H12基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個分子形成一個八聚體,其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用,在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因無內含子,編碼一個復制依賴性組
H33A基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個分子形成一個八聚體,其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用,在染色質壓縮成高階結構中發揮作用與大多數組蛋白基因不同,該基因包
核受體信號通路相關因子H3F3A
組蛋白是負責真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白。四個核心組蛋白(h2a、h2b、h3和h4)中的兩個分子形成一個八聚體,大約146bp的DNA被包裹在一個稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白h1與核小體之間的連接DNA相互作用,并在染色質壓縮成高階結構的過程中發揮作用。這個基因包含內含子,它的m
H2AX基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個分子形成一個八聚體,其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用,在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因編碼組蛋白H2A家族成員中
H3C11基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個分子形成一個八聚體,其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用,在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因無內含子,編碼一個復制依賴
H3C2基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白該結構由包裹在核小體周圍的約146 bp的DNA組成,由四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個組成的八聚體組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密,形成高階染色質結構。該基因無內含子,編碼一個復制依賴
H3C4基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個分子形成一個八聚體,其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用,在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因無內含子,編碼一個復制依賴
H3C14基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白該結構由包裹在核小體周圍的約146 bp的DNA組成,由四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個組成的八聚體組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密,形成高階染色質結構。該基因無內含子,編碼一個復制依賴
H3C7基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白該結構由包裹在核小體周圍的約146 bp的DNA組成,由四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個組成的八聚體組成。染色質纖維通過連接組蛋白h1與核小體之間的dna相互作用進一步緊密,形成高階染色質結構。該基因無內含子,編碼一個復制依賴
H3C10基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個分子形成一個八聚體,其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用,在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因無內含子,編碼一個復制依賴
H3C13基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個分子形成一個八聚體,其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用,在染色質壓縮成高階結構中發揮作用該基因無內含子,編碼一個復制依賴
與--Notch信號通路相關因子介紹H3F3A
組蛋白是負責真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白。四個核心組蛋白(h2a、h2b、h3和h4)中的兩個分子形成一個八聚體,大約146bp的DNA被包裹在一個稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白h1與核小體之間的連接DNA相互作用,并在染色質壓縮成高階結構的過程中發揮作用。這個基因包含內含子,它的m
與-Notch信號通路相關因子介紹H3F3A
組蛋白是負責真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白。四個核心組蛋白(h2a、h2b、h3和h4)中的兩個分子形成一個八聚體,大約146bp的DNA被包裹在一個稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白h1與核小體之間的連接DNA相互作用,并在染色質壓縮成高階結構的過程中發揮作用。這個基因包含內含子,它的m
H33B基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是構成真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白四個核心組蛋白(H2A、H2B、H3和H4)中的每一個分子形成一個八聚體,其中大約146 bp的DNA被包裹在被稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白H1在核小體之間與連接DNA相互作用,在染色質壓縮成高階結構中發揮作用與大多數組蛋白基因不同,該基因包
H3F3A基因突變與藥物因子介紹
組蛋白是負責真核生物染色體纖維核小體結構的基本核蛋白。四個核心組蛋白(h2a、h2b、h3和h4)中的兩個分子形成一個八聚體,大約146bp的DNA被包裹在一個稱為核小體的重復單元中。連接組蛋白h1與核小體之間的連接DNA相互作用,并在染色質壓縮成高階結構的過程中發揮作用。這個基因包含內含子,它的m
DYNC2H1-基因突變與藥物因子介紹
這個基因編碼一個大的細胞質動力蛋白,它參與纖毛的逆行運輸,并在鞭毛內運輸中發揮作用,這是纖毛/鞭毛組裝所必需的過程。該基因的突變引起與原發性纖毛功能改變有關的異質性疾病譜,常涉及多指畸形、骨骼發生和多囊腎。選擇性剪接導致編碼不同蛋白質的多個轉錄變體。[由RefSeq提供,2010年1月]This g
大鼠補體因子H(CFH)elisa試劑盒使用說明
試驗原理:CFH試劑盒是固相夾心法酶聯免疫吸附實驗(ELISA).已知CFH濃度的標準品、未知濃度的樣品加入微孔酶標板內進行檢測。先將CFH和生物素標記的抗體同時溫育。洗滌后,加入親和素標記過的HRP。再經過溫育和洗滌,去除未結合的酶結合物,然后加入底物A、B,和酶結合物同時作用。產生顏色。顏色的深
DYNC2H1基因突變與藥物因子介紹
這個基因編碼一個大的細胞質動力蛋白,它參與纖毛的逆行運輸,并在鞭毛內運輸中發揮作用,這是纖毛/鞭毛組裝所必需的過程。該基因的突變引起與原發性纖毛功能改變有關的異質性疾病譜,常涉及多指畸形、骨骼發生和多囊腎。選擇性剪接導致編碼不同蛋白質的多個轉錄變體。[由RefSeq提供,2010年1月]This g