蛋白質的新生肽鏈的折疊
近年來，對蛋白質的新生肽鏈在體內的折疊研究已成為一個熱點，發現了許多幫助肽鏈折疊的蛋白質，其中有些有利于二硫鍵的交換和配對(二硫鍵異構酶)與脯氨酰參與的肽鍵的異構化(肽基脯氨酰異構酶)，還有一大類被稱為蛋白質伴侶。后者的主要特點是能和疏水性的肽段結合，一方面避免肽鏈因疏水作用而聚集，另一方面幫助新生肽鏈形成正確的空間構象。對一些具有四級結構的蛋白質，蛋白質伴侶還幫助了亞基間的裝配。在胞質中有些蛋白質伴侶是由2種亞基構成的多聚體，其外形猶如帶有蓋的圓桶，其效果如有魔法的桶，松散的新生肽鏈進入，出來的便是有特定空間構象的蛋白質。......閱讀全文
蛋白質的新生肽鏈的折疊
近年來，對蛋白質的新生肽鏈在體內的折疊研究已成為一個熱點，發現了許多幫助肽鏈折疊的蛋白質，其中有些有利于二硫鍵的交換和配對(二硫鍵異構酶)與脯氨酰參與的肽鍵的異構化(肽基脯氨酰異構酶)，還有一大類被稱為蛋白質伴侶。后者的主要特點是能和疏水性的肽段結合，一方面避免肽鏈因疏水作用而聚集，另一方面幫助新生
簡述新生肽鏈的折疊組裝和運輸
COP Ⅱ介導由內質網輸出的膜泡運輸，這種膜泡由內質網的排出位點（exit sites）以出芽的方式排出，內質網的排出位點沒有結合核糖體，隨機分布在內質網上。不同的蛋白質在內質網腔中停留的時間不同，主要取決于蛋白質完成正確折疊和組裝的時間，這一過程是在屬于hsp70家族的ATP酶的作用下完成的，
簡述新生肽鏈的折疊、組裝和運輸
COP II介導由內質網輸出的膜泡運輸，這種膜泡由內質網的排出位點（exit sites）以出芽的方式排出，內質網的排出位點沒有結合核糖體，隨機分布在內質網上。不同的蛋白質在內質網腔中停留的時間不同，主要取決于蛋白質完成正確折疊和組裝的時間，這一過程是在屬于hsp70家族的ATP酶的作用下完成的
核糖體碰撞廣泛存在并可促進新生肽鏈的共翻譯折疊
翻譯是核糖體讀取mRNA上承載的遺傳信息并轉譯為氨基酸序列的有序過程。mRNA序列除了包含氨基酸序列的信息，還可能攜帶調控翻譯延伸速率的信息。但相比于從密碼子到氨基酸的明確對應關系，學界關于翻譯延伸速率的調控信息知之甚少。新興的ribo-seq技術通過RNA酶降解無核糖體“保護”的mRNA片段，
關于新生肽鏈的基本信息介紹
新生肽鏈在ER腔中折選和修飾是有關的，糖的連接對于正確的折疊是十分必要的。蛋白二硫異構酶可以改變二硫鍵，影響到折疊，它和特殊的ER蛋白的結合是必須的，此酶的某些活性或全部的活性可能是酶作為ER中的一種復合體的形式來實現的。即在越膜位點和蛋白結合才能發揮它的功能。 多肽經過內質網的加工、修飾、折
分子伴侶參與新生肽鏈的作用介紹
首先，在蛋白合成過程中，伴侶分子能識別與穩定多肽鏈的部分折疊的構象，從而參與新生肽鏈的折疊與裝配。例如，植物光合作用的關鍵酶——二磷酸核酮糖羧化酶加氧酶（Rubisco）在合成時，新合成的亞基單體組裝成全酶（共8 個大亞基、8個小亞基，大亞基基因組葉綠體編碼，小亞基基因組核編碼）之前，就有Rub
蛋白質合成的肽鏈步驟介紹
多肽鏈的延長在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位,轉肽和移位三個步驟。⑴為密碼子所特定的氨基酸tRNA結合到核蛋白體的A位,稱為進位。氨基酰tRNA在進位前需要有三種延長因子的作用,即,熱不穩定的E（Unstable temperature,EF）EF-Tu,熱穩定的EF(stable te
蛋白質折疊的過程
主要結構蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素，蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而，折疊的基本事實仍然是，每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序
RF3通過提前釋放新生肽鏈，維持蛋白質穩態的新機制
蛋白質如何實現正確折疊是生物學尚未解決的一個重大問題。上世紀60年代，諾獎獲得者Anfinsen提出了經典概念：“蛋白質的結構是由其氨基酸序列決定，并可在體外變性后自發地重新折疊成天然構象”。隨著蛋白質折疊研究的廣泛開展，馬普生化所的Ulrich Hartl教授和普林斯頓大學的Arthur Ho
蛋白質折疊的主要結構
蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素，蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而，折疊的基本事實仍然是，每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序列總是相
RNA翻譯與蛋白質折疊之間的微妙舞蹈
在蛋白質的合成過程中，RNA翻譯會影響蛋白質的折疊，而蛋白質折疊也會影響RNA的翻譯。 在過去的十年里，我們對細胞內蛋白質合成方式的認知取得了快速的增長，其中包括蛋白質合成的各個基本步驟：轉運RNA（transfer RNA， tRNA）是如何高保真、高速率地對信使RNA（messenger
蛋白質折疊的細胞密碼破解
人們通常認為，疾病是由異物（細菌或病毒）入侵人體引起的，但影響人類的數百種疾病，其實是由細胞蛋白質生成錯誤引起的。美國馬薩諸塞大學阿默斯特分校領導的團隊最近利用尖端技術，破解了基于碳水化合物的代碼，該代碼控制某些蛋白質的正常形狀，而正常的蛋白質形狀才能使人體保持健康。研究發表在最新一期《分子細胞
關于蛋白質折疊的信息介紹
從一級結構到更高級結構的過程就被稱為蛋白質折疊。一個序列特定的多肽鏈（折疊之前的蛋白質一般都被稱為多肽鏈）一般折疊為一種特定構象（又稱為天然構象）；但有時可以折疊為一種以上的構象，且這些不同構象具有不同的生物學活性。在真核細胞內，許多蛋白質的正確折疊需要分子伴侶的幫助。
簡述蛋白質折疊的生長模型
根據這種模型,肽鏈中的某一區域可以形成“折疊晶核”,以它們為核心,整個肽鏈繼續折疊進而獲得天然構象。所謂“晶核”實際上是由一些特殊的氨基酸殘基形成的類似于天然態相互作用的網絡結構,這些殘基間不是以非特異的疏水作用維系的,而是由特異的相互作用使這些殘基形成了緊密堆積。晶核的形成是折疊起始階段限速步
展望蛋白質折疊的未來前景
包涵體復性 ▲利用DNA重組技術可以將外源基因導入宿主細胞。但重組基因的表達產物往往形成無活性的、不溶解的包涵體。折疊機制的闡明對包涵體的復性會有重要幫助。 蛋白質 ▲DNA重組和多肽合成技術的發展使我們能夠按照自己的意愿設計較長的多肽鏈。但由于我們無法了解這一多肽將折疊為何種構象,從而無
關于蛋白質折疊的研究概況
在生物體內,生物信息的流動可以分為兩個部分：第一部分是存儲于DNA序列中的遺傳信息通過轉錄和翻譯傳入蛋白質的一級序列中,這是一維信息之間的傳遞,三聯子密碼介導了這一傳遞過程；第二部分是肽鏈經過疏水塌縮、空間盤曲、側鏈聚集等折疊過程形成蛋白質的天然構象,同時獲得生物活性,從而將生命信息表達出來；而
關于蛋白質折疊病的介紹
蛋白質分子的氨基酸序列不發生改變,只是其結構或者說構象有所改變也能引起疾病,稱為“構象病”,或稱“折疊病”。 瘋牛病由Prion蛋白質的感染引起,這種蛋白質也可以感染人而引起神經系統疾病。在正常機體中,Prion是正常神經活動所需要的蛋白質,而致病Prion與正常Prion的一級結構完全相同,
關于蛋白質折疊的意義介紹
蛋白質折疊機制的闡明將揭示生命體內的第二套遺傳密碼,這是它的理論意義。蛋白質折疊的研究,比較狹義的定義就是研究蛋白質特定三維空間結構形成的規律、穩定性和與其生物活性的關系。在概念上有熱力學的問題和動力學的問題；蛋白質在體外折疊和在細胞內折疊的問題；有理論研究和實驗研究的問題。這里最根本的科學問題
關于蛋白質折疊的基本介紹
蛋白質折疊（Protein folding）是蛋白質獲得其功能性結構和構象的過程。通過這一物理過程,蛋白質從無規則卷曲折疊成特定的功能性三維結構。在從mRNA序列翻譯成線性的肽鏈時,蛋白質都是以去折疊多肽或無規則卷曲的形式存在。 結構決定功能,僅僅知道基因組序列并不能使我們充分了解蛋白質的功能
蛋白質折疊的驅動力
折疊是一種自發過程，主要由疏水相互作用，分子內氫鍵的形成，范德華力引導，并且與構象熵相反。折疊的過程通常始于共翻譯，使N末端的蛋白質的開始而折疊C-末端的蛋白質的部分仍然被合成由核糖體; 但是，蛋白質分子在生物合成過程中或之后可能會自發折疊。這些大分子可能被視為“自身折疊”，其過程還取決于溶劑（水或
肽鏈的設計
?多肽是復雜的大分子，因此每條序列在物理和化學特性上都是獨特的。有些多肽合成很困難，另有些多肽雖然合成相對容易，但純化困難。zui常見的問題是許多肽不溶于水溶液，因此在純化中，這些疏水肽必須溶于非水溶劑中，或特殊的緩沖液，而這些溶劑或緩沖液很可能不適合應用于生物實驗系統，因此研究人員不能使用該肽達
蛋白質的傳送
在細胞質中合成的新生肽鏈，有相當一部分被傳送并定位到細胞內的不同細胞器上，或被分泌到細胞外。折疊成為特定空間構象的肽鏈，表面帶有大量的親水基團，雖然在細胞質中很容易被傳送，但是不能通過脂質構成的細胞器膜。因此，定位在一些細胞器(例如線粒體)上的蛋白質，其新生肽鏈合成后，往往是和某種蛋白質伴侶結合，以
什么是蛋白質折疊？
蛋白質折疊是物理過程，通過該蛋白鏈獲得其天然?的三維結構中，構象即通常生物功能，以迅速和可再現的方式。這是一個物理過程，多肽從一個隨機的線圈中折疊成其特征和功能性三維結構。當從mRNA序列翻譯成氨基酸的線性鏈時，每種蛋白質都以未折疊的多肽或無規卷曲的形式存在。該多肽缺乏任何穩定的（持久的）三維結構。
蛋白質折疊的分子伴侶的介紹
1978 年,Laskey 在進行組蛋白和DNA 在體外生理離子強度實驗時發現,必須要有一種細胞核內的酸性蛋白———核質素(nucleoplasmin) 存在時,二者才能組裝成核小體,否則就發生沉淀。據此Laskey 稱它為“分子伴侶”。分子伴侶是指能夠結合和穩定另外一種蛋白質的不穩定構象,并能
蛋白質折疊的框架模型的介紹
框架模型[4] 假設蛋白質的局部構象依賴于局部的氨基酸序列。在多肽鏈折疊過程的起始階段,先迅速形成不穩定的二級結構單元； 稱為“flickering cluster”,隨后這些二級結構靠近接觸,從而形成穩定的二級結構框架；最后,二級結構框架相互拼接,肽鏈逐漸緊縮,形成了蛋白質的三級結構。這個模型
探測包含體中蛋白質肽鏈結構的方法
由于包含體的特性，很難利用物理的方法去探測包含體中蛋白質肽鏈的結構。?Zetlmeissl等人利用圓二色的方法，發現聚集體的肽鏈保持了部分的二級結構。利用Raman測定的方法也得出了相同的結論。利用ATR-FTIR發現包含體蛋白質的結構比天然的蛋白質和鹽沉淀的蛋白質含有更多的非天然狀態的?折疊的結構
概述蛋白質復性的折疊機制
為了有的放矢地開發輔助蛋白質復性的技術，研究工作者紛紛開展了對蛋白質折疊機制的探討。有兩種不同的假設：一種假設認為，肽鏈中的局部肽段先形成一些構象單元，如α螺旋、β折疊、β轉角等二級結構，然后再由二級結構單元的組合、排列，形成蛋白質三級結構；另一種假設認為，首先是由肽鏈內部的疏水相互作用導致一個
關于蛋白質折疊的粘合機制的介紹
該模型認為蛋白質的折疊起始于伸展肽鏈上的幾個位點,在這些位點上生成不穩定的二級結構單元或者疏水簇,主要依靠局部序列的進程或中程（3-4個殘基）相互作用來維系。它們以非特異性布朗運動的方式擴散、碰撞、相互黏附,導致大的結構生成并因此而增加了穩定性。進一步的碰撞形成具有疏水核心和二級結構的類熔球態中
蛋白質折疊的拼版模型的介紹
此模型[9]的中心思想就是多肽鏈可以沿多條不同的途徑進行折疊,在沿每條途徑折疊的過程中都是天然結構越來越多,最終都能形成天然構象,而且沿每條途徑的折疊速度都較快,與單一途徑折疊方式相比,多肽鏈速度較快,另一方面,外界生理生化環境的微小變化或突變等因素可能會給單一折疊途徑造成較大的影響,而對具有多
蛋白質在缺氧時折疊
蛋白質通常由成百上千個獨立的部分組成，即氨基酸。它們像鏈條上的鏈環一樣連接在一起。然而，蛋白質分子不能像長絲一樣來回擺動。因此，每一件作品在創作過程中都以自己獨特的方式折疊起來。對于從細胞外釋放或運輸到細胞內儲存的蛋白質，這種折疊發生在細胞的一個特定位置:內質網(ER)。這里，在蛋白質折疊過程中相互