張傳茂教授課題組JCB獲細胞分裂重要發現
近期北京大學生命科學學院張傳茂教授課題組在紡錘體組裝和染色體列隊和分離研究中取得了重要進展。繼發現微管募集蛋白TPX2受到Aurora A蛋白激酶磷酸化調控，進而調節細胞有絲分裂中期紡錘體長度(Fu et al, 2015. Journal of Cell Biology)后，該課題組最新發現去泛素化蛋白酶USP16調控蛋白激酶Plk1在動粒上的定位，并促進有絲分裂期紡錘體裝配和染色體列隊。該工作以“Usp16 Regulates Kinetochore Localization of Plk1 to Promote Proper Chromosome Alignment in Mitosis”為題，發表于8月31日刊的國際知名細胞生物學雜志Journal of Cell Biology。 細胞在有絲分裂中期，染色體在赤道板上的列隊對于母細胞將遺傳物質平均分配到兩個子細胞至關重要。蛋白激酶Plk1作為一個有絲分裂期重要的......閱讀全文
張傳茂教授課題組JCB獲細胞分裂重要發現
近期北京大學生命科學學院張傳茂教授課題組在紡錘體組裝和染色體列隊和分離研究中取得了重要進展。繼發現微管募集蛋白TPX2受到Aurora A蛋白激酶磷酸化調控，進而調節細胞有絲分裂中期紡錘體長度(Fu et al, 2015. Journal of Cell Biology)后，該課題組最新發現去
線性泛素化的跟蹤定位
泛素(ubiquitin)是一種存在于所有真核生物（大部分真核細胞）中的小蛋白。能夠與其他蛋白連接，從而參與各種調控功能（如細胞周期進程、DNA損傷修復、信號轉導和各種蛋白質膜定位）。蛋白質被泛素修飾的過程稱為泛素化（ubiquitination）。泛素化有許多不同的形式，無論是以單個分子的形式
如何檢測蛋白是否泛素化？
? ? ? ?繼上周整理的泛素化蛋白快速富集純化的解決方案后，最近又有客戶問“我想在體外檢測組織中的一個蛋白是否在處理因素作用后發生泛素化，請問有這方面的實驗方法嗎，或者試劑盒嗎？”作為泛素研究領域的專家，LifeSensors可為您提供全面的泛素研究解決方案，如何鑒定靶蛋白是否發生泛素化修飾？
如何進行蛋白質的泛素化和去泛素化鑒別
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基連接到泛素活化酶E1的巰基，這個步驟需要以ATP作為能量，最終形成一個泛素和泛素活化酶E1之間的硫酯鍵。 2.E1將活化后的泛素通過交酯化過程交給泛素結合酶E2。 3.泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到目標蛋白質上并釋放E2，形成特定的泛素化的蛋白質
如何進行蛋白質的泛素化和去泛素化鑒別
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基連接到泛素活化酶E1的巰基，這個步驟需要以ATP作為能量，最終形成一個泛素和泛素活化酶E1之間的硫酯鍵。 2.E1將活化后的泛素通過交酯化過程交給泛素結合酶E2。 3.泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到目標蛋白質上并釋放E2，形成特定的泛素化的蛋白質
蛋白質的泛素化修飾
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2 (
什么是蛋白質泛素化
泛素化是指泛素分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。這些特殊的酶包括泛素激活酶，結合酶、連結酶和降解酶等。
蛋白質泛素化的介紹
蛋白質泛素化作用是后翻譯修飾的一種常見形式，該過程能夠調節不同細胞途徑中各式各樣的蛋白質底物。通過一個三酶級聯（E1-E2-E3），蛋白質的泛素連接由E3泛素連接酶催化，這種酶是cullin-RING復合體超級家族的最佳代表。 在從酵母到人類的各級生物中都保守的DDB1-CUL4-ROC1復合
什么是蛋白質泛素化
泛素化是指泛素分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。這些特殊的酶包括泛素激活酶，結合酶、連結酶和降解酶等。
著絲點和著絲粒的區別
著絲點其實是分子生物學常說的動粒，與著絲粒是不同的。是附著于著絲粒上的一種細胞結構。動粒可分為內板、中間間隙、外板和纖維冠4個部分。在細胞分裂過程中，微管與動粒相連，牽引染色體在分裂中期進行染色體列隊，在分裂后期，牽引分開的染色體分別向細胞的兩極運動。著絲粒是一種蛋白復合體，動粒（著絲點）是覆在著絲
SENP6對著絲粒特異性組蛋白CENPA定位的調控機制
中國科學院生物物理研究所朱冰課題組題為SENP6-mediated M18BP1 deSUMOylation regulates CENP-A centromeric localization 的研究論文于2019年1月10日在Cell Research 雜志在線發表。該研究發現去SUMO化酶S
動粒的作用
在細胞有絲分裂S期期間，染色體自我復制，兩個姐妹染色單體由各自的方向相反的動粒結合在一起。在分裂中期到分裂后期的轉變中，姐妹染色單體各自分離，各染色單體上的獨立動粒驅動它們向紡錘體的兩極運動，形成兩個新的子細胞。因此動粒是經典有絲分裂和減數分裂中染色體分離必不可少的要素。
什么是動粒？
動粒（英語：kinetochore）是真核細胞染色體中位于著絲粒兩側的兩層盤狀特化結構，其化學本質為蛋白質，是非染色體性質物質附加物。
泛素化的蛋白質降解介紹
泛素-蛋白酶體途徑是先發現的，也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾，然后被蛋白酶體降解。 不過后來又發現，并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些泛素化會改變蛋白的活性，導致其他的生物效應，如DNA損傷修復，機體免疫應答等。
泛素化介導葉綠體蛋白降解新途徑
為了應對全球氣候變化帶來的頻繁逆境脅迫，全面而清晰地了解植物面對脅迫反應的不同調控機制具有重要的意義。在植物抗逆研究中，研究發現非生物脅迫會抑制植物的光合作用，影響葉綠體的穩定性并誘導葉綠體的降解，葉綠體降解進而會引發植物早衰，最終影響作物產量。葉綠體是為植物提供能量來源的重要細胞器。植物葉綠體內部
Sumo化蛋白定量試劑盒—小泛素化研究
眾所周知，泛素（ubiquitin, Ub）是一類高度保守的小蛋白, 可與靶蛋白的賴氨酸殘基共價連接, 形成多聚泛素鏈行使指導蛋白質降解的功能。類似于泛素化修飾過程, 小泛素相關修飾物(small ubiquitin related modifier, SUMO）也可以共價修飾靶蛋白的賴
Cell：去泛素化與膜蛋白調控機制
內質網相關的降解過程能清除錯誤折疊蛋白的分泌途徑，同時介導一些內質網殘留蛋白的調控降解過程。研究發現一種蛋白與一種泛素連接酶之間相互作用的細微增加，都能引發信號底物的降解，一項最新的研究解析了其中的作用機制，指出去泛素化可以作為一種信號放大器，放大信號，從而進行下游調控。這一研究成果公布在Cel
泛素化蛋白快速富集純化黑科技TUBEs
? ? ? ?泛素化是一種常見的調節蛋白的穩定性和功能的翻譯后修飾。蛋白的泛素化需要3種酶的參與，分別是泛素活化酶（ubiquitin-activating enzyme，E1）、泛素偶聯酶（ubiquitin conjugation enzyme，E2）和泛素連接酶（ubiquitin
動粒的結構組成
即使是最簡單的動粒也包括超過45種不同的蛋白質，其中大部分存在于真核細胞中，包括一類專用的組蛋白H3變種（稱為“CENP-A”或“CenH3”）。這些蛋白質在動粒和DNA連接中起輔助作用。動粒中的其他蛋白質使動粒附著于有絲分裂紡錘體的微管上。同時還需蛋白質發動機（如動力蛋白和驅動蛋白）為有絲分裂中染
動粒微管的概念
中文名稱動粒微管英文名稱kinetochore microtubule定 義在有絲分裂或減數分裂的紡錘體中，正端與染色體動粒相連的微管。應用學科細胞生物學（一級學科），細胞周期與細胞分裂（二級學科）
北大生科院最新PNAS文章
來自北京大學生命科學學院的研究人員獨立完成了一項最新研究成果：Self-assembly and sorting of acentrosomal microtubules by TACC3 facilitate kinetochore capture during the mitotic s
泛素化的過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一類低分子量的蛋白質）分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的，也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾，然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現，并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些
泛素化的過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應:首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上(綠色所示,注意在這個結構中,Cys突變為Ala)激活泛素,接著,E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一類低分子量的蛋白質）分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的，也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾，然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現，并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些
什么是泛素化
是指泛素（一類低分子量的蛋白質）分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素-蛋白酶體途徑是先發現的，也是較普遍的一種內源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修飾，然后被蛋白酶體降解。不過后來又發現，并非所有泛素化修飾都會導致降解。有些
泛素化具體過程
具體過程：泛素化修飾涉及泛素激活酶E1、泛素結合酶E2和泛素連接酶E3的一系列反應：首先在ATP(紅色所示)供能的情況下酶E1(蛋白質編號1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黃色所示)的Cys殘基上（綠色所示，注意在這個結構中，Cys突變為Ala）激活泛素，接著，E1將激活的泛素分子轉移到E2酶上（蛋白
關于動粒的作用介紹
在細胞有絲分裂S期期間，染色體自我復制，兩個姐妹染色單體由各自的方向相反的動粒結合在一起。在分裂中期到分裂后期的轉變中，姐妹染色單體各自分離，各染色單體上的獨立動粒驅動它們向紡錘體的兩極運動，形成兩個新的子細胞。因此動粒是經典有絲分裂和減數分裂中染色體分離必不可少的要素。
關于動粒的作用介紹
在細胞有絲分裂S期期間，染色體自我復制，兩個姐妹染色單體由各自的方向相反的動粒結合在一起。在分裂中期到分裂后期的轉變中，姐妹染色單體各自分離，各染色單體上的獨立動粒驅動它們向紡錘體的兩極運動，形成兩個新的子細胞。因此動粒是經典有絲分裂和減數分裂中染色體分離必不可少的要素。
關于動粒的組成介紹
即使是最簡單的動粒也包括超過45種不同的蛋白質，其中大部分存在于真核細胞中，包括一類專用的組蛋白H3變種（稱為“CENP-A”或“CenH3”）。 這些蛋白質在動粒和DNA連接中起輔助作用。動粒中的其他蛋白質使動粒附著于有絲分裂紡錘體的微管上。同時還需蛋白質發動機（如動力蛋白和驅動蛋白）為有絲