eLife剖析關鍵的馬達蛋白
有絲分裂紡錘體是細胞分裂過程中的核心分子機器，日前加州大學的科學家們，解析了該機器中一個關鍵組分的晶體結構。現在，人們可以在此基礎上進行干涉，阻斷癌癥中不受控制的細胞分裂。 “驅動蛋白5有著出人意料的結構，這一結構為多種癌癥的治療提供了新的機遇，”領導這項研究的助理教授Jawdat Al-Bassam說。“我們的研究填補了一項重要的空白，首次向人們展示了微管纖維相互連接和彼此滑動的分子基礎。” 在細胞分裂的過程中，紡錘體的微管負責捕獲染色體，并將其平均分配給兩個子細胞。這一過程的精確調控，對于細胞的正確分裂至關重要。如果這一過程出現故障，就可能導致出生缺陷和發育疾病。對于能夠持續分裂的癌細胞來說，上述過程就更為重要了。 驅動蛋白kinesin是一類負責在細胞內運輸物質的馬達蛋白，文章的作者之一Jonathan Scholey教授說。一般來說，這類蛋白的一端具有兩個運動單元，能夠沿著微管“行走”，另一......閱讀全文
Nature子刊：微管解聚型驅動蛋白的結構機制
來自同濟大學生命科學與技術學院，法國國家科研中心I2BC研究所的研究人員發表了題為“Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin”的文章，闡明了中間
微管蛋白的結構特點
是一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個屬緊密結合，另一個為疏松結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降系數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5.5
微管蛋白的結構特點
tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%，具有相似的三維結構，能夠緊密地結合成二聚體，作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成，β亞基是由455
微管蛋白的結構功能特點
是一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個屬緊密結合，另一個為疏松結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降系數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5.5
關于微管蛋白的結構簡介
是一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個屬緊密結合，另一個為疏松結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降系數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5
微管蛋白的結構類型和作用
微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%，具有相似的三維結構，能夠緊密地結合成二聚體，作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成，β亞基是由455個氨基酸組成，它們
分離微管和微管相關蛋白實驗
通過組裝/解聚從缺少組裝驅動成分的緩沖液中分離微管 在含甘油的緩沖液中通過組裝/解聚分離微管 在紫杉醇這種微管穩定劑存在時通過組裝的方法分離微管 從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白 通過ATP釋放法從用紫杉醇穩定的微管中分離基于微管的運
什么是微管蛋白？
tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%，具有相似的三維結構，能夠緊密地結合成二聚體，作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成，β亞基是由4
微管蛋白的功能應用
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基
微管蛋白的功能特點
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基
β微管蛋白的相關介紹
已知與人微管蛋白結合的所有藥物都與β-微管蛋白結合。這些包括紫杉醇，秋水仙堿和長春花生物堿，它們各自在β-微管蛋白上具有不同的結合位點。 III類β微管蛋白是微管元件中只表示神經元，并且是特定于神經組織神經元流行標識符。它比其他同種型的β-微管蛋白更慢地結合秋水仙堿。 β1-微管蛋白，有時稱
微管蛋白的功能特點
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基
微管的結構和主要作用
微管形成的有些結構是比較穩定的，是由于 微管結合蛋白的作用和酶修飾的原因。如神經細胞軸突、 纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數微管纖維處于動態的聚合和災變(一種突然的，迅速的，一般不可逆轉的分解)狀態，這是實現其功能所必需的性質（如?紡錘體）。與?秋水仙素(colchicine)結合的微管蛋白可加合到微
研究揭示α微管蛋白亞型對微管形態的影響及機制
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/2/494183.shtm中國科學院分子細胞科學卓越創新中心（生物化學與細胞生物學研究所）鮑嵐組與上海高等研究院/廣東省智能科學與技術研究院張旭組合作，在Journal of Molecular Cell Bi
關于微管蛋白的功能介紹
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。 為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管
特殊蛋白控制細胞微管組織－對細胞結構起重要作用
在研究細胞結構時，可以根據形狀來推測其功能。植物細胞中有一個動態的骨架，負責引導細胞的生長、發育、運動和分裂。隨著時間推移，骨架的變化造就了細胞的形狀和行為，最終形成整個生物體的結構和功能。 據物理學家組織網近日報道，美國卡內基科學研究所對一種叫做GCP-WD的特殊組織蛋白進行了研究，發現這種
特殊蛋白控制細胞微管組織對細胞結構起重要作用
在研究細胞結構時，可以根據形狀來推測其功能。植物細胞中有一個動態的骨架，負責引導細胞的生長、發育、運動和分裂。隨著時間推移，骨架的變化造就了細胞的形狀和行為，最終形成整個生物體的結構和功能。 據物理學家組織網近日報道，美國卡內基科學研究所對一種叫做GCP-WD的特殊組織蛋白進行了研究，發現這種
從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白
實驗材料腦組織試劑、試劑盒PME 緩沖液儀器、耗材勻漿器實驗步驟一、通過鹽柚提從用紫杉醇穩定的微管中分離微管相關蛋白1. 得到沉降下來的經紫杉醇穩定了的微管。或者可以通過加紫杉醇到 20 μmol/L 來穩定用組裝/解聚方法制備的微管。2. 于 37℃ 在微管中加 NaCl 使終濃度為 0.35 m
γ微管蛋白的相關內容
γ-微管蛋白，微管蛋白家族的另一成員，在微管的成核和極性取向中是重要的。它主要存在于中心體和紡錘極體中，因為它們是最豐富的微管成核區域。在這些細胞器中，在稱為γ-微管蛋白環復合物（γ-TuRCs）的復合物中發現了幾種γ-微管蛋白和其他蛋白質分子，其在化學上模擬微管的（+）末端，從而允許微管結合。
微管蛋白的基本內容介紹
tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)。這兩種亞基有35～40%的氨基酸序列同源，表明編碼它們的基因可能是由同一原始祖先演變而來。另外，這兩種微管蛋白與細菌中一種叫作FtsZ的GTPase(分
擬南芥微管結合蛋白CSI1
3月16日，植物科學研究權威期刊Plant Cell在線發表了中科院上海生命科學研究院植生生態所植物分子遺傳國家重點實驗室薛紅衛研究組的最新研究成果：擬南芥ARCP蛋白CSI1通過結合微管，維持微管穩定性并調控根和花藥的發育。 微管是由α、β微管蛋白異二聚體通過非共價鍵形成的管
關于微管結合蛋白的分類介紹
蛋白與微管密切相關，附著于微管多聚體上，參與微管的組裝并增加微管的穩定性，這些蛋白叫做微管結合蛋白microtubule associated protein MAP。 定義：與微管特異地結合在一起, 對微管的功能起輔助作用的蛋白質稱為微管結合蛋白, 在微管結構中約占10～15%。 MAPs
關于微管結合蛋白的功能介紹
①使微管相互交聯形成束狀結構，也可以使微管同其它細胞結構交聯。 ②通過與微管成核點的作用促進微管的聚合。 ③在細胞內沿微管轉運囊泡和顆粒，因為一些分子馬達能夠同微管結合轉運細胞的物質。 ④提高微管的穩定性∶由于MAPs同微管壁的結合，自然就改變了微管組裝和解聚的動力學。MAPs同微管的結合
鈣調蛋白調節微管解聚簡介
微管的組裝需要微管結合蛋白和 Tau因子的共同作用，由于依賴于鈣調蛋白激酶的底物而徹底被磷酸化，導致微管解聚。當體系中存在一定的 Ca2+的時候，鈣調蛋白就會與微管 Tau 因子競爭結合，微管的聚合就會被抑制，細胞的生理活動恢復正常。利用顯微注射法注入鈣調蛋白，可以有效的延長有絲分裂中期持續的時
Cell：微管結構助力抗癌藥物開發
微管是直徑僅有幾納米的微管蛋白的空心纖維，其可以形成活細胞的骨架并且在細胞分裂的過程中扮演著重要的角色；近日，刊登在Cell上的一篇報告中，來自加利福尼亞大學等處的研究者通過聯合研究，將冷凍電鏡技術同特殊的成像分析方法進行結合，成功地從原子視野對微管進行了觀察，這對于理解微管在末端結合蛋白中的功
α微管蛋白：新的藥物結合位點
微管（Microtubule）是抗腫瘤藥物研發的重要靶點。微管是“細胞的骨架”主要成分之一，在許多細胞重要事件中起著關鍵作用。微管是由α-和β-微管蛋白(Tubulin)異二聚體可逆地組裝成而成的線性管裝結構（圖1）。 圖1：微管蛋白已知的六個結合位點及微管蛋白組裝形成微管示意圖 目前，微管
從用紫杉醇穩定的微管中分離基于微管的運動蛋白
實驗材料腦組織試劑、試劑盒PME 緩沖液儀器、耗材勻漿器實驗步驟一、分離驅動蛋白1. 以每克組織 1.5 ml PME 緩沖液的比例進行組織勻漿，勻漿物在 39000 g 離心 30 分鐘。PME 緩沖液：0.1 mol/L PIPES，pH 6.92 mmol/L EGTA1 mmol/L MgS
關于細胞骨架系統的微管結構介紹
細胞骨架系統的微管結構：為一細長中空而直的細管，長度不一，可達數微米，外徑約25nm,內徑12nm, 管壁厚4-5nm，中心是電子不透明的空腔。主要由α球蛋白和β球蛋白——微管球蛋白（tubulin）分別組成23條原絲，縱行螺旋排列而成，此外，還有一些起輔助作用的蛋白質存在。管外有時可見垂直伸出
Cell子刊：為微管掌舵的關鍵蛋白
賓夕法尼亞州立大學的科學家們發現，細胞中微小的馬達蛋白，能夠在神經細胞的分枝結構中，為微管指引正確的方向。微管相當于細胞中的高速公路，這項研究在活細胞中為人們展現了這一交通網絡的組織形式。 “我們提出了微管組成交通網絡的模型，”副教授Melissa Rolls說。“但由于活細胞的復雜性
微管蛋白的可溶性表達及純化
1、將重組質粒（BL21-2?2或Rossatta-2?2）的表達菌37℃搖培過夜后，1：20擴配（約需1h15m）；2、至OD600=0.5~0.7時（約1h15min~1h45min），在 15-（0.5-24，0.8-12）；20-（0.5-12，0.8-8）；28、25-（0.8-8）進行蛋