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  • 噬菌體蛋白質的結構

    無尾部結構的二十面體:這種噬菌體為一個二十面體,外表由規律排列的蛋白亞單位——衣殼組成,核酸則被包裹在內部。有尾部結構的二十面體:這種噬菌體除了一個二十面體的頭部外,還有由一個中空的針狀結構及外鞘組成的尾部,以及尾絲和尾針組成的基部。線狀體:這種噬菌體呈線狀,沒有明顯的頭部結構,而是由殼粒組成的盤旋狀結構。迄今已知的噬菌體大多數是有尾部結構的二十面體,這是因為正多面體是多面體里最簡單的結構,搭建起來最容易,所以病毒喜歡采用正多面體的結構。而正多面體一共又只有五種,分別是正4, 6, 8, 12, 20面體,其中正20面體是最接近球形的,也就是在體積相同的情況下,需要更少的材料,更為節省。......閱讀全文

    噬菌體蛋白質的結構

    無尾部結構的二十面體:這種噬菌體為一個二十面體,外表由規律排列的蛋白亞單位——衣殼組成,核酸則被包裹在內部。有尾部結構的二十面體:這種噬菌體除了一個二十面體的頭部外,還有由一個中空的針狀結構及外鞘組成的尾部,以及尾絲和尾針組成的基部。線狀體:這種噬菌體呈線狀,沒有明顯的頭部結構,而是由殼粒組成的盤旋

    噬菌體的蛋白質結構介紹

      無尾部結構的二十面體:這種噬菌體為一個二十面體,外表由規律排列的蛋白亞單位——衣殼組成,核酸則被包裹在內部。  有尾部結構的二十面體:這種噬菌體除了一個二十面體的頭部外,還有由一個中空的針狀結構及外鞘組成的尾部,以及尾絲和尾針組成的基部。  線狀體:這種噬菌體呈線狀,沒有明顯的頭部結構,而是由殼

    細菌噬菌體蛋白質結構介紹

      無尾部結構的二十面體:這種噬菌體為一個二十面體,外表由規律排列的蛋白亞單位——衣殼組成,核酸則被包裹在內部。  有尾部結構的二十面體:這種噬菌體除了一個二十面體的頭部外,還有由一個中空的針狀結構及外鞘組成的尾部,以及尾絲和尾針組成的基部。  線狀體:這種噬菌體呈線狀,沒有明顯的頭部結構,而是由殼

    噬菌體的形態與結構

    噬菌體不能在光學顯微鏡下觀察到,因此,對噬菌體形態、結構的認識,得從電子顯微鏡開始,這一點與細菌素是相同的。噬菌體個體叫做病毒粒子,它的形狀有3種,包括蝌蚪形、微球形和纖絲形。目前已知大部分噬菌體是屬于蝌蚪形,它由頭和尾兩部分組成。噬菌體尾部的結構比較復雜,是感染、吸附、侵入宿主細胞的器官。蛭弧菌、

    抗銅綠假單胞菌IE型CRISPRCas的噬菌體蛋白質結構

      本研究首次對銅綠假單胞菌抗I-E型CRISPR/Cas系統蛋白AcrE1進行了結構解析,分析了AcrE1作用的機理,并且利用AcrE1蛋白將銅綠假單胞菌內源的I-E型CRISPR系統變成了基因組調控工具。   image.png   CRISPR/Cas廣泛存在于細菌和古細菌中,是細胞保護自

    簡述T4噬菌體的形態結構

      構造屬復合對稱體制。這種雙鏈DNA病毒,形態為蝌蚪狀,由頭部、頸部和尾部三個部分構成。頭部為一變形的二十面體對稱而尾部呈螺旋對稱。頭部長95 nm,直徑約為65 nm,其衣殼由8種蛋白組成。頭部與尾部相連處有一構造簡單的頸部,包括頸環和頸須兩個部分,尾部由尾鞘、尾管、尾板、尾釘和尾絲五個部分組成

    關于蛋白質結構的結構種類概述

      蛋白質分子是由氨基酸首尾相連縮合而成的共價多肽鏈,但是天然蛋白質分子并不是走向隨機的松散多肽鏈。每一種天然蛋白質都有自己特有的空間結構或稱三維結構,這種三維結構通常被稱為蛋白質的構象,即蛋白質的結構。  蛋白質的分子結構可劃分為四級,以描述其不同的方面:  一級結構:組成蛋白質多肽鏈的線性氨基酸

    關于蛋白質結構的結構預測介紹

      測定蛋白質序列比測定蛋白質結構容易得多,而蛋白質結構可以給出比序列多得多的關于其功能機制的信息。因此,許多方法被用于從序列預測結構。  一、二級結構預測  二、三級結構預測  同源建模:需要有同源的蛋白三級結構為基礎進行預測。  Threading法。“從頭開始”(Ab initio):只需要蛋

    關于蛋白質結構的結構測定介紹

      專門存儲蛋白質和核酸分子結構的蛋白質數據庫中,接近90%的蛋白質結構是用X射線晶體學的方法測定的。X射線晶體學可以通過測定蛋白質分子在晶體中電子密度的空間分布,在一定分辨率下解析蛋白質中所有原子的三維坐標。大約9%的已知蛋白結構是通過核磁共振技術來測定的。該技術還可用于測定蛋白質的二級結構。除了

    蛋白質整體的結構

     蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物大分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構,蛋白質分子的結構決定了它的功能。     一級結構:蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序,以及二硫鍵的位置。     二級結構:蛋白質分子局區域內,多肽

    蛋白質的基本結構

    蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構,蛋白質分子的結構決定了它的功能。一級結構(primary structure):氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級結構,每種蛋白質都

    概述RNA噬菌體的基因組結構和功能

      研究最清楚的大腸桿菌RNA噬菌體是MS2,R17,f2和Qβ。它們的基因組小,只有3600到4200個核苷酸,包含四個基因。MS2.R17和f2具有幾乎一樣的基因組結構。在四個基因中有兩個基因編碼噬菌體的結構蛋白:一個是A蛋白的基因,長1178個核苷酸。A蛋白(稱為成熟蛋白)的功能是使噬菌體能識

    蛋白質二維結構的結構特點

    二維結構是指原子或離子集團中的原子或離子具有在空間沿二維方向的正、反向延伸作有規律排布的結構。

    蛋白質三級結構的結構特點

    三級結構是由一個已經具有了某些a-螺旋和/或b折疊區的多肽鏈折疊成一個緊密包裹的、幾乎成球形的空間結構,或稱為天然構象。三級結構的一個重要特點是在一級結構上離得遠的氨基酸殘基在三級結構中可以靠的很近,它們的側鏈可以發生相互作用。二級結構是靠骨架中的酰胺和羰基之間形成的氫鍵維持穩定的,三級結構主要是靠

    蛋白質的結構及蛋白質的功能(一)

    ?? 蛋白質為生物高分子物質之一,具有三維空間結構,因而執行復雜的生物學功能。蛋白質結構與功能之間的關系非常密切。在研究中,一般將蛋白質分子的結構分為一級結構與空間結構兩類。  一、蛋白質的一級結構  蛋白質的一級結構(primary structure)就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序(

    蛋白質的結構及蛋白質的功能(二)

    ?? (二)蛋白質空間橡象與功能活性的關系  蛋白質多種多樣的功能與各種蛋白質特定的空間構象密切相關,蛋白質的空間構象是其功能活性的基礎,構象發生變化,其功能活性也隨之改變。蛋白質變性時,由于其空間構象被破壞,故引起功能活性喪失,變性蛋白質在復性后,構象復原,活性即能恢復。  在生物體內,當某種物質

    λ噬菌體的局限性λ噬菌體

    實驗方法原理 本實驗以含原λ噬菌體和缺陷噬菌體λdg的雙重溶原菌gal+作為供體,經紫外線誘導后,獲取能轉導半乳糖發酵基因的高頻轉導噬菌體裂解液,然后讓這些轉導噬菌體將gal+基因轉移到受體菌gal-中去。實驗材料 供體菌 : Escherichia coli K12 F2 gal + (帶有原噬菌

    蛋白質折疊的主要結構

    蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素,蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而,折疊的基本事實仍然是,每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序列總是相

    蛋白質立體結構的形成

    在對蛋白質立體結構有所了解的基礎上,蛋白質化學家很自然地希望闡明蛋白質立體結構是如何形成的,即肽鏈是如何折疊的。從Anfinsen經典的核糖核酸酶的還原和重氧化實驗,得出蛋白質肽鏈折疊的基本原則:蛋白質的氨基酸序列決定了蛋白質的立體結構,即肽鏈的折疊方式。肽鏈折疊的本質,可以簡單地理解為將肽鏈中絕大

    簡述蛋白質結構的作用

      1、蛋白質結構的作用—構成生物體內基本物質,為生長及維持生命所必需;  2、蛋白質結構的作用—部分蛋白質可作為生物催化劑,即酶和激素;  3、蛋白質結構的作用—生物的免疫作用所必需的物資;  4、蛋白質結構的作用—有些蛋白質會導致食物過敏。

    蛋白質結構的相關介紹

      蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構。作為一類重要的生物大分子,蛋白質主要由碳、氫、氧、氮、硫等化學元素組成。所有蛋白質都是由20種不同的L型α氨基酸連接形成的多聚體,在形成蛋白質后,這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質和多肽之間的界限并不是很清晰,有人基于發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為,若殘基

    蛋白質的結構和功能

    蛋白質是細胞組分中含量最豐富、功能最多的高分子物質。酶、抗體、多肽激素、轉運蛋白、收縮蛋白以及細胞的骨架結構均為蛋白質。幾乎在所有的生物過程中起著關鍵作用。蛋白質的基本組成單位是氨基酸。構成天然蛋白質的氨基酸有二十種,分為非極性、疏水性氨基酸;極性、中性氨基酸;酸性氨基酸和堿性氨基酸。氨基酸借助肽鍵

    蛋白質的結構與功能

    蛋白質分子中關鍵活性部位氨基酸殘基的改變,會影響其生理功能,甚至造成分子病(moleculardisease)。例如鐮狀細胞貧血,就是由于血紅蛋白分子中兩個β亞基第6位正常的谷氨酸變異成了纈氨酸,從酸性氨基酸換成了中性支鏈氨基酸,降低了血紅蛋白在紅細胞中的溶解度,使它在紅細胞中隨血流至氧分壓低的外周

    蛋白質的整體結構介紹

    蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構,蛋白質分子的結構決定了它的功能。蛋白質分子的化學鍵一級結構(primary structure):氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級

    蛋白質根據蛋白質結構進行分類

    纖維蛋白(fibrous protein):一類主要的不溶于水的蛋白質,通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密,并為單個細胞或整個生物體提供機械強度,起著保護或結構上的作用。球蛋白(globular protein):緊湊的,近似球形的,含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質,許多都溶于水

    關于蛋白質結構的一級結構介紹

      蛋白質的一級結構(primary structure)就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序(sequence),也是蛋白質最基本的結構。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序,通過肽鍵連接起來,成為多肽鏈,故肽鍵是蛋白質結構中的主鍵。  迄今已有約一千種左右蛋白質的

    蛋白質立體結構原則

    1.由于C=O雙鍵中的π電子云與N原子上的未共用電子對發生“電子共振”,使肽鍵具有部 分雙鍵的性質,不能自由旋轉。 ? 2.與肽鍵相連的六個原子構成剛性平面結構,稱為肽單元或肽鍵平面。但由于α-碳原子與其他原子之間均形成單鍵,因此兩相鄰的肽鍵平面可以作相對旋轉。此單鍵的旋

    簡述蛋白質結構在蛋白質設計中的應用

      蛋白質設計的目標是通過計算機輔助的算法以生成符合目標蛋白質三維結構的氨基酸序列,經過漫長的進化,自然界已經篩選出了數量眾多的蛋白質,但天然蛋白質只有在自然條件下才發揮最佳功能,這使得人們利用這些蛋白質受到了限制,因此需要對蛋白質進行改造使其能適應特定條件發揮特定的功能。蛋白質分子的設計分為3類:

    蛋白質結構是如何傳遞的

    弗萊堡大學的研究人員正在將這種問題轉移到蛋白質分析中,蛋白質是細胞的分子機制。由物理化學研究所的Thorsten Hugel教授,物理研究所的Steffen Wolf博士和Gerhard Stock教授領導的一組研究人員正在研究引起蛋白質結構變化的信號如何從一個網站到另一個。他們還試圖確定這些機制發

    蛋白質復合物的結構

    蛋白質復合物的分子結構可以通過實驗技術確定,例如X射線晶體學,單顆粒分析或核磁共振。蛋白質-蛋白質對接的理論選擇也越來越多。是通常用于識別一個meomplexes方法是免疫沉淀。最近,Raicu及其同事開發了一種確定活細胞中蛋白質復合物的四級結構的方法。該方法基于確定像素級F?rster共振能量轉移

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