動物所有關泛素鏈形成機制研究取得新進展
蛋白質泛素化修飾有著重要的生物學功能。在泛素化修飾過程中，泛素相互之間可以連接在一起形成泛素鏈。在泛素上有7個賴氨酸殘基，所有這7個賴氨酸都可以被用來合成泛素鏈，而且不同連接方式的泛素鏈具有不同的功能。其中，Lys48連接的泛素鏈是研究最為充分的連接方式之一，其主要介導蛋白質的降解，但是哺乳動物體內Lys48連接的泛素鏈合成機制尚不清楚。 中國科學院動物研究所李衛研究組利用離體重建的Ube2g2和gp78泛素化修飾體系，研究發現，在該體系中Ube2g2的二聚化促成泛素鏈的非對稱合成；結合Ub的Ube2g2分子間親和力增加；供體ube2g2分子與受體Ub之間存在離子互作，并且正是這種互作決定了泛素鏈lys48的連接方式；進一步研究發現，ube2g2催化泛素化合成機制在內質網降解途徑中發揮著重要作用，從而系統地揭示了生物體內Ube2g2催化lys48連接的泛素鏈形成的分子機制。 以上研究成果于12月23日在線發表于EMBO ......閱讀全文
人類的泛素連接酶有哪些
泛素 （英語:?Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個
蒲慕明小組發現泛素連接酶修飾途徑
來自加州大學伯克利分校Helen Wills神經科學研究所等處的研究人員發現了蛋白泛素化途徑中的一種關鍵酶調控的新機制，有助于解釋細胞功能蛋白選擇性降解。這一研究成果公布在《神經元》(Neuron)雜志上。 領導這一研究的是著名的神經生物學家蒲慕明教授，其現任中科院神經科學研究所所長，
泛素蛋白質連接酶的定義
中文名稱泛素-蛋白質連接酶英文名稱ubiquitin-protein ligase定 義泛素化級聯反應中的第三個酶(E3)，催化將結合在泛素綴合酶上的泛素傳遞給目標蛋白質，泛素G76與目標蛋白質的賴氨酸上的ε氨基形成異肽鍵。泛素化由泛素激活酶、泛素綴合酶和泛素-蛋白質連接酶共同完成，總反應為：AT
Cell綜述：三種泛素連接酶
泛素化(ubiquitination)作為一類作用方式更加復雜且作用結果更加多樣的蛋白質修飾, 在細胞生命周期各個方面扮演著同樣重要的角色。 泛素化過程通常需要3種泛素酶的協同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)與E2 泛素偶聯酶(ubiquiti
泛素連接酶E3的識別機制
靶蛋白通過被泛素途徑的酶E2或E3識別而被泛素化修飾，通常是通過識別靶蛋白的特定Lys殘基而將泛素連接到靶蛋白上。有時對靶蛋白的識別還需要特定位點的磷酸化并且要達到一定的磷酸化閾值。除此之外還有另外兩種識別機制，即N．end規則和一種新的區別于N．end規則的N端氨基酸殘基識別機制。N．end規
人泛素連接酶(UBPL)ELISA試劑盒
人泛素連接酶(UBPL)ELISA試劑盒?(用于血清、血漿、細胞培養上清液和其它生物體液內)?原理本實驗采用雙抗體夾心?ABC-ELISA法。用抗人?E3/UBPL?單抗包被于酶標板上，標準品和樣品中的?UBPL與單抗結合，加入生物素化的抗人UBPL，形成免疫復合物連接在板上，辣根過氧化物酶標記的S
泛素連接酶E3的基本介紹
泛素蛋白酶體途徑是己知的所有真核生物體內具有高度選擇性的最為重要的蛋白質降解途徑。真核細胞中泛素化修飾后的靶蛋白可能被降解、可能被轉移到細胞或細胞外的特定部位，也有可能導致靶蛋白的功能發生變化，這主要取決于靶蛋白所加的泛素鏈的結構，以及泛素鏈的長短。泛素連接酶E3決定靶蛋白的特異性識別，在泛素途
概述泛素連接酶E3的分類
發現鑒定的泛素連接酶E3主要有兩大類：HECT結構域家族和RING結構域家族，最近又發現了一類新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT結構域主要是通過與泛素形成催化作用所必需的硫酯鍵發揮作用，而RING結構域為E2和底物提供居留位點從而使E2催化泛素轉移到底物上。
研究揭示泛素連接酶PUB8調控幼苗早期生長的新機理
種子萌發及萌發后的早期生長過程是種子植物整個生活史中最為關鍵和敏感的階段之一，受到內外源多種信號的精細調控。其中，植物激素脫落酸（ABA）是抑制種子萌發和萌發后生長發育的主要信號物質。近年來，關于種子如何在適宜生長環境條件下打破ABA的抑制，從而啟動萌發過程的遺傳學機理已經得到人們廣泛關注。然而
研究發現植物光信號轉導及泛素連接酶激活新機制
光提供了植物生長所需要的能量，同時作為核心環境信號因子調控著植物各個階段的生長發育。此前，通過篩選與光受體相互作用的因子，人們鑒定到光信號通路的核心轉錄因子Phytochrome Interacting Factor 3 (PIF3)。 在暗中，PIF3穩定存在，利于植物在土壤等暗環境中的生長
泛素蛋白質連接酶的基本信息
中文名稱泛素-蛋白質連接酶英文名稱ubiquitin-protein ligase定 義泛素化級聯反應中的第三個酶(E3)，催化將結合在泛素綴合酶上的泛素傳遞給目標蛋白質，泛素G76與目標蛋白質的賴氨酸上的ε氨基形成異肽鍵。泛素化由泛素激活酶、泛素綴合酶和泛素-蛋白質連接酶共同完成，總反應為：AT
遺傳發育所泛素連接酶調控脫落酸信號轉導研究取得進展
脫落酸在植物對逆境脅迫應答反應方面起重要調控作用，關于其信號轉導途徑的研究對深入認識植物適應性生長的基本規律和植物抗逆性育種具有重要意義。 繼2009年報道了E3泛素連接酶RHA2a的生理功能之后，中科院遺傳與發育生物學研究所李傳友實驗室和謝旗實驗室合作，發現擬南芥E3泛素連
泛素化研究取得進展
泛素化是指泛素(一類低分子量的蛋白質)分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，對靶蛋白進行特異性修飾的過程。泛素化在蛋白質的定位、代謝、功能、調節和降解中起重要作用，同時參與細胞周期、增殖、凋亡、分化、轉移等幾乎一切生命活動的調控。泛素化與腫瘤、心血管等疾病的發病密切相
和泛素連接酶互作一定是被降解嗎
不一定需要被講解。E3酶與E2酶之間的互作是必要的，但不一定需要被講解。事實上，這種互作已經得到廣泛研究，并且已經有很多關于它的詳細機制的文獻發表。然而，在介紹泛素化過程時，對于E3酶與E2酶之間的互作進行簡要的說明是有意義的，因為它能夠幫助人們更好地理解泛素化的過程。和泛素連接酶（E3酶）與泛素激
研究揭示泛素連接酶TRIM27促進腸道干細胞自我更新新機制
在探尋TB的病原菌結核分枝桿菌（Mtb）的宿主免疫調控機制的過程中，中國科學院微生物研究所劉翠華團隊發現與Mtb胞內存活密切相關的多個病原分泌性效應蛋白共同靶向宿主的泛素連接酶TRIM27蛋白（Tripartite motif-containing 27），進一步構建Trim27基因敲除（Tri
E3泛素連接酶HOIL1L的催化機制和調控機理研究獲進展
泛素化修飾是哺乳動物細胞中廣泛存在的一種蛋白質翻譯后修飾。泛素化修飾包括單泛素化修飾和不同連接方式的多泛素化修飾。泛素化修飾在眾多的細胞過程中發揮關鍵作用，包括蛋白質降解、細胞自噬、DNA修復、信號傳導等。其中，線性泛素化修飾參與多種免疫相關過程，如NF-kB信號通路和抗入侵病原體的選擇性自噬等
GENE－DEV封面文章：Wnt信號通路泛素化連接酶降解機制
6月1日，《基因與發育》（genes & development）雜志以封面論文的形式發表了中國科學院生物物理研究所梁棟材課題組與美國諾華生物醫學研究所Feng Cong研究團隊、華盛頓大學教授許文清關于Wnt信號通路泛素化連接酶降解機制的最新研究成果，文章題為The SIAH E3 ubiqu
概述Ring結構域家族的泛素連接酶E3
缺乏HECT結構域的E3s在亞基組成和氨基酸序列上是多樣的，但大部分含有與E2相連的RING結構域。RING結構域家族最典型的特點是具有環指結構域(Ringfingerdomain)，RING結構域是此家族具有泛素連接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING結構域的氨基酸序列為：Cys．X2．
簡述HECT結構域家族的泛素連接酶E3
HECT結構域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素連接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯鍵中間體的泛素連接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一個分子量大約為40kDa的具有保守性的羧基末端催化結構域，即HECT結構域。HECTE3
科研人員創制首個植物E3泛素連接酶文庫
近日，中國農業科學院植物保護研究所作物病原生物功能基因組研究創新團隊創制了植物中首個E3泛素連接酶（UbE3）文庫用于泛素化互作組鑒定，并利用該文庫鑒定了苯丙氨酶家族蛋白PALs的核心E3泛素連接酶OsFBK16，揭示OsFBK16通過降解OsPALs負調控稻瘟病抗性的分子機制。相關研究論文發表于《
研究開發出泛素剪切技術，提供關于泛素信號轉導新見解
澳大利亞的研究人員是世界上最早接觸到一種了解復雜變化的新方法的人之一，這些變化控制著蛋白在健康和疾病中如何在我們的細胞中發揮功能。 這種稱為泛素剪切（ubiquitin clipping）的新型蛋白質組學技術允許人們構建蛋白如何被一種稱為泛素化的過程修飾的高分辨率圖譜。這種技術為理解泛素化在細
研究發現泛素信號調節細胞自噬、感應泛素脅迫新機制
5月5日，學術期刊《細胞研究》（Cell Research）正式發表了中國科學院上海生命科學研究院生物化學與細胞生物學研究所胡榮貴研究組的最新研究成果Ubiquitylation of p62/Sequestosome1 Activates Its Autophagy Receptor Func
水生所揭示ELL作為E3泛素連接酶的新功能
ELL基因最早是通過其與MLL基因轉位形成融合蛋白從而導致急性髓系白血病而被發現的。隨后的研究表明，ELL可以與RNA聚合酶II結合并發揮轉錄延伸的作用，從而調控HOX等基因的延伸和表達。此外，在哺乳動物體內，ELL基因還可以與類固醇受體、低氧誘導因子HIF-α以及E2F1相結合，從而調控這些轉
泛素連接酶HECTD3促進炎性相關的腫瘤轉移機制
腫瘤細胞從原位播散到遠端器官涉及多個生物學過程。目前，針對腫瘤轉移尚無十分有效的預防和治療方法。血管內皮細胞是被覆于血管內壁的單層細胞，在腫瘤血行轉移過程中扮演重要角色。當受到LPS和TNFα等炎癥因子刺激時，血管內皮細胞上調表達多個粘附分子，如E-selectin、VCAM-1和ICAM-1，
遺傳發育所水稻泛素連接酶調控干旱脅迫信號轉導獲進展
干旱脅迫嚴重影響農作物的產量和質量，在當前人口日益增長和糧食缺乏的情況下，對其調控機制進行研究顯得極為迫切和重要。泛素介導的蛋白酶體途徑是植物體內蛋白質修飾最重要的調控機制之一，其功能涉及植物細胞周期和光周期調控、激素信號轉導、新陳代謝調控和DNA修復等多個過程。目前擬南芥中一系列
生物物理所等揭示Wnt信號通路泛素化連接酶降解機制
6月1日，《基因與發育》（genes & development）雜志以封面論文的形式發表了中國科學院生物物理研究所梁棟材課題組與美國諾華生物醫學研究所Feng Cong研究團隊、華盛頓大學教授許文清關于Wnt信號通路泛素化連接酶降解機制的最新研究成果，文章題為The SIAH E3 ubiqu
泛素連接酶Fbxl14在脊椎動物軸發育中的角色
3月13日，Cell Research在線發表了中科院上海生命科學研究院生化與細胞所李逸平研究組關于“泛素連接酶Fbxl14在脊椎動物軸發育中扮演重要角色”的研究成果。 泛素連接酶作為一種翻譯后效應器，對細胞生命活動的正常運行至關重要。而泛素連接酶SCF(Skp1-Culli
BMC－Biology：基于深度學習預測E3泛素連接酶識別位點
真核細胞內蛋白質的降解依賴于自噬及泛素-蛋白酶體系統（2004年諾貝爾化學獎）。其中，泛素-蛋白酶體系統負責降解細胞內超過80%的蛋白，該系統的關鍵酶為E3泛素連接酶，負責識別要被降解的底物蛋白并將其泛素化。人體內表達600余種E3，這些E3以特定規則結合不同底物蛋白，從而實現降解過程的特異性。底物
TRIM7：全新抑制人腸道病毒的E3泛素連接酶
泛素-蛋白酶體途徑介導的蛋白質降解是維持細胞內蛋白穩態的重要調控系統之一，其在多種細胞內生命活動進程中發揮重要的調控作用，例如細胞增殖、細胞分化、DNA修復、腫瘤發生、感染與免疫等 。 E3泛素連接酶是泛素-蛋白酶體系統的重要組成部分，E3識別特異性底物，通過對底物進行不同類型的泛素化修飾而決
泛素活化酶的泛素系統的介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2