蛋白激酶A的激活機制介紹
PKA通常也被稱為cAMP依賴性蛋白激酶，因為傳統上認為當第二信使cAMP水平響應于各種信號而升高時，PKA通過釋放催化亞基而被激活。然而，最近的研究評估了完整的全酶復合物，包括被調節性AKAP結合的信號復合物，已經表明PKA催化活性的局部亞細胞活化可能在沒有調節和催化組分的物理分離的情況下進行，尤其是在生理濃度的cAMP下。相比之下，實驗誘導的超過生理濃度的cAMP能夠導致全酶的分離和催化亞基的釋放。 細胞外激素，如胰高血糖素和腎上腺素，能夠引起細胞內的信號級聯，通過首先與靶細胞上的G蛋白偶聯受體（GPCR）結合觸發蛋白激酶A激活。當GPCR被其胞外配體激活時，會引起受體的構象改變，該構象改變通過蛋白域動力學傳遞到附連的細胞內異源三聚體G蛋白復合物。受刺激的G蛋白復合物的Gsα亞單位釋放GDP，結合GTP，并從復合物中釋放。活化的Gsα亞基結合并激活腺苷酸環化酶，該酶又催化ATP轉化為環磷酸腺苷（cAMP），直接提高cA......閱讀全文
蛋白激酶A的激活機制介紹
PKA通常也被稱為cAMP依賴性蛋白激酶，因為傳統上認為當第二信使cAMP水平響應于各種信號而升高時，PKA通過釋放催化亞基而被激活。然而，最近的研究評估了完整的全酶復合物，包括被調節性AKAP結合的信號復合物，已經表明PKA催化活性的局部亞細胞活化可能在沒有調節和催化組分的物理分離的情況下進行
絲裂原激活蛋白激酶的基本介紹
絲裂原活化蛋白激酶（mitogen-activatedproteinkinases，MAPKs）是細胞內的一類絲氨酸/蘇氨酸蛋白激酶。研究證實，MAPKs信號轉導通路存在于大多數細胞內，在將細胞外刺激信號轉導至細胞及其核內，并引起細胞生物學反應（如細胞增殖、分化、轉化及凋亡等）的過程中具有至關重
關于絲裂原活化蛋白激酶的激活介紹
MAPK的活性被認為是由活化環的氨基酸序列中的雙磷酸化位點所調控。MAPK活化環中的TXY序列是特定的MKK催化進行雙磷酸化反應的位點。對于ERK/ERK2來說，雙磷酸化位點是Thr183和Tyr185。這些位點的雙磷酸化使MAPK的活性增加一千倍以上。 [1] MAPK在它們的堿形式中是沒有
酶原激活的機制介紹
酶原激活通常是通過水解一個或幾個特定的肽鍵，使酶的構象發生改變，從而表現出活性。例如，胰蛋白酶原在腸激酶的作用下，水解掉 N 端的一個六肽，使其構象發生改變，形成活性中心，從而轉變為有活性的胰蛋白酶。
絲裂原活化蛋白激酶的激活
MAPK的活性被認為是由活化環的氨基酸序列中的雙磷酸化位點所調控。MAPK活化環中的TXY序列是特定的MKK催化進行雙磷酸化反應的位點。對于ERK/ERK2來說，雙磷酸化位點是Thr183和Tyr185。這些位點的雙磷酸化使MAPK的活性增加一千倍以上。MAPK在它們的堿形式中是沒有催化活性的。為了
關于蛋白激酶C的轉位與激活的介紹
轉位 PKC廣泛分布于多種組織、器官和細胞，靜止細胞中PKC主要存在于胞漿中，當細胞受到刺激后，PKC以Ca2+依賴的形式從胞漿中移位到細胞膜上，此過程稱之為轉位（translocation）。一般將PKC的轉位作為PKC激活的標志。 [2] 激活 PKC的活性依賴于鈣離子和磷脂的存在，但
酶原激活的機制
酶原激活的過程通常是通過水解一個或幾個特定的肽鍵，導致酶的構象發生改變，從而使酶的活性中心形成或暴露出來。例如，胰蛋白酶原的激活過程：胰蛋白酶原進入小腸后，在腸激酶的作用下，從其 N 端水解掉一個六肽，使構象發生改變，形成活性中心，從而轉變為有活性的胰蛋白酶。又如胃蛋白酶原的激活：胃蛋白酶原在胃酸（
應激活化蛋白激酶JNK組合是什么？
JNK，（c-Jun氨基末端激酶，c-Jun N-terminal kinase)又被稱為應激活化蛋白激酶(stress-activated protein kinase, SAPK)，是哺乳類細胞中MAPK（mitogen-activated protein kinase，絲裂原活化蛋白激酶）
黃病毒的激活機制
維也納醫科大學病毒學中心和巴黎巴斯德研究所的研究人員之間的一項合作，為蜱媒腦炎(TBE)病毒在受感染細胞中的原子相互作用提供了意想不到的見解。特別是，研究人員發現了一個新的分子開關，用于控制病毒組裝、病毒成熟和進入新細胞的過程。由于它們之間的密切關系和結構上的同源性，從TBE病毒模型獲得的認識對所有
激活蛋白的作用機制
這種蛋白主要通過激活植物體內分子免疫系統，提高植物自身免疫力；通過激發植物體內的一系列代謝調控，促進植物根、莖、葉生長和提高葉綠素含量，從而提高作物產量。
酶原激活的機制和生理意義
酶原激活的機制酶原激活是通過水解一個或幾個特定的肽鍵，使酶的構象發生改變，從而表現出酶的活性。例如，胰蛋白酶原在腸激酶的作用下，水解掉 N 端的一個六肽后，轉變成有活性的胰蛋白酶。酶原激活的生理意義保護組織器官：酶原以無活性的形式存在，可防止其在合成、分泌過程中對組織細胞自身造成消化破壞。例如，胰腺
挑戰常規！局部的蛋白激酶A在激活期間仍然保持完整
在一項新的研究中，美國華盛頓大學醫學院藥物學系主任John D. Scott博士、華盛頓大學醫學院藥物學系研究員F. Donelson Smith博士及其同事們發現一種關鍵的細胞信號轉導通路要比之前所認為的那樣更多地限制在細胞的局部。通過這個至關重要的信號轉導通路進行通信就好比是利用你的Snap
大鼠絲裂原激活的蛋白激酶/MAP激酶(MAPK)酶聯免疫分析
大鼠絲裂原激活的蛋白激酶/MAP激酶(MAPK)酶聯免疫分析試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定大鼠血清，血漿，細胞上清及相關液體樣本中絲裂原激活的蛋白激酶/MAP激酶(MAPK)的含量。實驗原理：???本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中大鼠絲裂原激活的蛋白激酶/M
Nature揭示先天免疫激活機制
來自東京大學的研究人員闡明了Toll樣受體9(TLR9)結合病原體DNA，激活先天免疫系統的機制。這一研究發現對于設計出一些靶向TLR9的新型抗病毒、抗菌、抗過敏以及其他的藥物具有極其重要的意義。該項研究發表在《自然》（Nature）雜志上。 先天免疫作為機體第一道屏障系統，對外來病原體的清除
Cell：全面解析明星受體的激活機制
表皮生長因子受體EGFR是一種細胞表面蛋白，與多種癌癥密切相關，也是癌癥治療的主要靶標。日前，美國Lawrence Berkeley國家實驗室和加州大學Berkeley分校的研究人員，通過前沿技術完善了EGFR激活的詳細機制，文章發表在Cell雜志上。 “我們對EGFR以及細胞生長/增
Cell：全面解析明星受體的激活機制
表皮生長因子受體EGFR是一種細胞表面蛋白，與多種癌癥密切相關，也是癌癥治療的主要靶標。日前，美國Lawrence Berkeley國家實驗室和加州大學Berkeley分校的研究人員，通過前沿技術完善了EGFR激活的詳細機制，文章發表在Cell雜志上。 “我們對EGFR以及細胞生長/增
激活劑的功能和作用機制
酶的活力可以被某些物質提高，這些物質稱為激活劑，在酶促反應體現中加入激活劑可導致反應速率增加。通常酶對激活劑有一定選擇性，且有一定濃度要求，一種酶的激活劑對另一種酶可能是抑制劑，當激活劑的濃度超過一定的范圍時，它就成為抑制劑
抑制前列腺癌轉移的新途徑AMP激活的蛋白激酶（AMPK）
前列腺癌（PCa）是全球男性癌癥死亡的主要原因。雖然具有局限性腫瘤的患者有良好的預后，但轉移性患者的5年生存率下降至30％。去勢療法是治療前列腺癌的標準治療方式之一，該療法最初會限制腫瘤，但最終會導致去勢抵抗性前列腺癌（CRPC）復發。大部分的去勢抵抗患者最終轉變為轉移性去勢抵抗，而轉移是導致前列腺
關于蛋白激酶A的介紹
蛋白激酶A（protein kinase A，PKA）又稱依賴于cAMP的蛋白激酶A（cyclic-AMP dependent protein kinase A），是一種結構最簡單、生化特性最清楚的蛋白激酶。 PKA全酶分子是由四個亞基組成的四聚體，其中兩個是調節亞基（regulatory s
肽聚糖激活補體系統機制
識別:當細菌死亡或被吞噬時，其細胞壁中的肽聚糖會被免疫系統識別為外來物質。 結合蛋白:免疫系統中的某些蛋白質(如C1q)可以與肽聚糖結合。 激活C1復合物:C1q與肽聚糖結合后，會激活C1復合物。C1復合物是由三個組分組成的：C1q、C1r和C1s。 形成C3轉化酶:C1復合物激活后，會進
ADP激活血小板機制
ADP是使血小板聚集最重要的物質，特別是從血小板釋放出來的這種內源性ADP尤其重要。ADP是通過血小板膜上的ADP受體引起聚集的。目前認為，血小板膜上有表面ATP酶，這是防止血小板相互粘聚所必需的，而ADP可抑制表面ATP酶的活性；ADP還可使血小板暴露出磷脂表面，因而可以通過Ca2+“搭橋”而互相
凝血酶原激活激活系統介紹
體內存在有內源性及外源性兩種激活系統。前者是指心血管內膜受損，或血液流出體外通過與異常表面接觸而激活因子Ⅻ（Hageman factor）。后者則由于組織損傷釋放出因子Ⅲ，從而激活因子Ⅶ。兩者都能啟動一系列連鎖反應，并在因子Ⅹ處匯合，最后都導致凝血酶原的激活及纖維蛋白的形成。
激活媒質的功能介紹
中文名稱激活媒質英文名稱active medium定 義已經形成粒子數反轉的［激光］工作物質，其微觀粒子(電子、原子、分子或離子)由較高能級受激躍遷到較低能級時發射相干輻射。應用學科機械工程（一級學科），光學儀器（二級學科），激光器件和激光設備-激光器件和激光設備一般名詞（三級學科）
蛋白激酶C的基本介紹
蛋白激酶C(protein kinase C，PKC) 蛋白激酶C是G蛋白偶聯受體系統中的效應物, 在非活性狀態下是水溶性的，游離存在于胞質溶膠中，激活后成為膜結合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依賴性的，需要膜脂DAG的存在，同時又是Ca2+依賴性的，需要胞質溶膠中Ca2+濃度的升高。當DAG在質
概述蛋白激酶的分布介紹
蛋白激酶在細胞內的分布遍及核、線粒體、微粒體和胞液。一般分為3大類。 ①底物專一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脫氫酶激酶等。 ②依賴于環核苷酸的蛋白激酶：如環腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，環鳥苷酸（cGMP）蛋白激酶。 ③其他蛋白激酶：如組蛋白激酶等。 cAMP蛋白激酶以活化型和非活化
蛋白激酶A的功能背景介紹
1968年，化學家H. Fischer和Edwin G. Krebs發現了蛋白激酶A，更確切地說是腺苷3’, 5’-單磷酸（環AMP）依賴性蛋白激酶。他們因在磷酸化和去磷酸化以及它與蛋白激酶A活性的關系方面的工作而獲得了1992年的諾貝爾生理學或醫學獎。 PKA是研究得最廣泛的蛋白激酶之一，部
關于蛋白激酶的種類介紹
已發現的蛋白激酶約有400多種，分子內都存在一個同源的由約270氨基酸殘基構成的催化結構區。在細胞信號傳導、細胞周期調控等系統中，蛋白激酶形成了縱橫交錯的網絡。這類酶催化從ATP轉移出磷酸并共價結合到特定蛋白質分子中某些絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基的羥基上，從而改變蛋白質、酶的構象和活性。 蛋白
蛋白激酶C的結構介紹
PKC的所有亞類都由一條單肽鏈組成，分子量大約為67-83kDa，其結構可分為四個保守區C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2區）和五個可變區V1-V5。基中C1區可能是膜結合區，并且含有富含半胱氨酸的隨機重復序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-C
激活免疫療法介紹
癌癥癌癥免疫療法通過刺激免疫系統來摧毀腫瘤。實踐、研究和實驗中有一系列策略方法。隨機對照研究報告顯示，不同類型癌癥的免疫治療中，患者的生存期和無病期都有顯著提高，與常規治療方法聯合更會增加20%-30%的療效。以粒細胞集落刺激因子刺激從病人血液中提取的外周血干細胞產生淋巴細胞，在體外與腫瘤抗原共培養
補體激活途徑介紹
補體激活途徑之一。指微生物或外源異物直接激活C3，在B因子、D因子和備解素參與下，形成C3轉化酶與C5轉化酶，最終形成攻膜復合物。