蛋白激酶C的結構介紹
PKC的所有亞類都由一條單肽鏈組成，分子量大約為67-83kDa，其結構可分為四個保守區C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2區）和五個可變區V1-V5。基中C1區可能是膜結合區，并且含有富含半胱氨酸的隨機重復序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-Cys（X代表任何一種氨基酸），這段順序與在許多金屬-蛋白質及轉錄調節有關的DNA結合蛋白中的半胱氨酸-鋅-DNA結合指形區（cysteine-Zinc-DNabinding finger）保守順序Cys-X2-Cys-X13-Cys-X2-Cys相似。對PKC的多肽片段進行分析發現，該序列與佛波酯和二酰基甘油（DAG）的結合有關。C2區與PKC對Ca2+的敏感性有關。C1和C2在結構上不同于其它蛋白激酶，能結合Ca2+、磷脂、DAG和TPA，因此C1和C2區又稱為調節區。C3區包括一個ATP結合序列Gly-X-Gly-X-X-Gly-......閱讀全文
蛋白激酶C的結構介紹
PKC的所有亞類都由一條單肽鏈組成，分子量大約為67-83kDa，其結構可分為四個保守區C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2區）和五個可變區V1-V5。基中C1區可能是膜結合區，并且含有富含半胱氨酸的隨機重復序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-C
蛋白激酶C的基本介紹
蛋白激酶C(protein kinase C，PKC) 蛋白激酶C是G蛋白偶聯受體系統中的效應物, 在非活性狀態下是水溶性的，游離存在于胞質溶膠中，激活后成為膜結合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依賴性的，需要膜脂DAG的存在，同時又是Ca2+依賴性的，需要胞質溶膠中Ca2+濃度的升高。當DAG在質
蛋白激酶C（PKC）的結構特點和作用
蛋白激酶C（PKC）是一個絲氨酸和蘇氨酸特異性蛋白激酶家族，可被鈣和第二信使二酰甘油激活。pkc家族成員磷酸化多種蛋白質靶點，已知參與多種細胞信號傳導途徑。PKC家族成員也作為一類腫瘤啟動子佛波酯的主要受體。pkc家族的每一個成員都有一個特定的表達譜，并且被認為在細胞中起著獨特的作用。該基因編碼的蛋
關于蛋白激酶C的作用介紹
蛋白激酶C是一種細胞質酶，在未受刺激的細胞中，PKC主要分布在細胞質中， 呈非活性構象。一旦有第二信使的存在，PKC將成為膜結合的酶，它能激活細胞質中的酶，參與生化反應的調控， 同時也能作用于細胞核中的轉錄因子， 參與基因表達的調控， 是一種多功能的酶。 對糖代謝的控制 在肝細胞中， 蛋白激
蛋白激酶C基因的結構特點和主要作用
蛋白激酶C（PKC）是一個絲氨酸和蘇氨酸特異性蛋白激酶家族，可被鈣和第二信使甘油二酯激活pkc家族成員磷酸化多種蛋白質靶點，參與多種細胞信號傳導途徑。PKC家族成員也是一類腫瘤促進劑佛波酯的主要受體pkc家族的每個成員都有一個特定的表達譜，并被認為在細胞中發揮著獨特的作用。該基因編碼的蛋白是pkc家
蛋白激酶C概述（二）
? 二、PKC的轉位與激活 1.PKC的轉位 PKC廣泛分布于多種組織、器官和細胞，靜止細胞中PKC主要存在于胞漿中，當細胞受到刺激后，PKC以Ca2+依賴的形式從胞漿中移位到細胞膜上，此過程稱之為轉位（translocation)。一般將PKC的轉位作為PKC激活的標志。 2.PKC的激活 P
蛋白激酶C概述（一）
? 蛋白激酶C（protein kinase C,PKC)是一類Ca2+、磷脂依賴性的蛋白激酶，在跨膜信號傳遞過程中起著重要作用。PKC通過催化多種蛋白質上Ser/Thr磷酸化，調節多種細胞的代謝、生長、增殖和分化。? 表 8-3 哺乳動物組織內的PKC亞類亞類氨基酸殘基分子量（kDa)激活劑表達組
關于蛋白激酶C的轉位與激活的介紹
轉位 PKC廣泛分布于多種組織、器官和細胞，靜止細胞中PKC主要存在于胞漿中，當細胞受到刺激后，PKC以Ca2+依賴的形式從胞漿中移位到細胞膜上，此過程稱之為轉位（translocation）。一般將PKC的轉位作為PKC激活的標志。 [2] 激活 PKC的活性依賴于鈣離子和磷脂的存在，但
蛋白激酶A的結構簡介
PKA全酶以四聚體形式存在，但PKA被靶向到特定組分時，也會在細胞中形成更高階的結構。經典的PKA全酶結構由兩個調節亞基（R亞基）和兩個催化亞基（C亞基）組成。催化亞基包含活性位點、在結合和水解ATP的蛋白激酶中發現的一系列典型殘基以及結合調節亞基的結構域。調節亞基具有結合到cAMP的結構域，該
絲裂原活化蛋白激酶的主要結構介紹
一級結構MKK都是通過雙位點，即蘇氨酸（T）和酪氨酸（Y）同時磷酸化激活MAPK。這兩個磷酸化位點中間被一氨基酸隔開，構成三肽基TXY。不同的MAPK亞族成員，其雙磷酸化位點之間的X殘基不同，但是其各個亞族都具有標準的12個保守亞區，這些亞區是區分真核細胞蛋白激酶超家族的標志之一。MAPK家族成員之
蛋白激酶C異構體分析實驗
實驗方法原理 實驗材料 有 PKC 活性的酶樣品試劑、試劑盒 [γ-32P] ATP 溶液PKC 反應緩沖液TCASDS - PAGE 樣品緩沖液儀器、耗材 30℃ 水浴P81 磷酸纖維素膜離心管實驗步驟 1. 每個分析反應按以下比例將各反應組分加入 1.5 ml 微量離心管中：4 μl 5 × P
蛋白激酶C異構體分析實驗
基本方案 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 實驗材料 有 PKC 活性的酶樣品
大鼠蛋白激酶C(PKC)ELISA檢測法
大鼠蛋白激酶C(PKC)ELISA試劑盒?(用于血清、血漿、細胞培養上清液和其它生物體液內)?原理本實驗采用雙抗體夾心?ABC-ELISA法。用抗大鼠?PKC?單抗包被于酶標板上，標準品和樣品中的?PKC與單抗結合，加入生物素化的抗大鼠PKC，形成免疫復合物連接在板上，辣根過氧化物酶標記的Strep
蛋白激酶C異構體分析實驗
實驗材料有 PKC 活性的酶樣品試劑、試劑盒[γ-32P] ATP 溶液PKC 反應緩沖液TCASDS - PAGE 樣品緩沖液儀器、耗材30℃ 水浴P81 磷酸纖維素膜離心管實驗步驟1. 每個分析反應按以下比例將各反應組分加入 1.5 ml 微量離心管中：4 μl 5 × PKC 反應緩沖液1 μ
絲裂原活化蛋白激酶的一級結構介紹
MKK都是通過雙位點，即蘇氨酸（T）和酪氨酸（Y）同時磷酸化激活MAPK。這兩個磷酸化位點中間被一氨基酸隔開，構成三肽基TXY。不同的MAPK亞族成員，其雙磷酸化位點之間的X殘基不同，但是其各個亞族都具有標準的12個保守亞區，這些亞區是區分真核細胞蛋白激酶超家族的標志之一。MAPK家族成員之間具
人蛋白激酶C－(PKC)酶聯免疫分析
人蛋白激酶C?(PKC)酶聯免疫分析試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定人血清，血漿及相關液體樣本中蛋白激酶C(PKC)的含量。實驗原理：本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中人蛋白激酶C?(PKC)水平。用純化的人蛋白激酶C?(PKC)抗體包被微孔板，制成固相抗體，往
人蛋白激酶C(PKC)ELISA試劑盒
人蛋白激酶C(PKC)ELISA試劑盒?(用于血清、血漿、細胞培養上清液和其它生物體液內)原理本實驗采用雙抗體夾心?ABC-ELISA法。用抗人?PKC?單抗包被于酶標板上，標準品和樣品中的?PKC與單抗結合，加入生物素化的抗人PKC，形成免疫復合物連接在板上，辣根過氧化物酶標記的Streptavi
大鼠蛋白激酶C（PKC）酶聯免疫分析
大鼠蛋白激酶C（PKC）酶聯免疫分析試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定大鼠血清，血漿，細胞上清及相關液體樣本中蛋白激酶C（PKC）的含量。實驗原理：???本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中大鼠蛋白激酶C（PKC）水平。用純化的大鼠蛋白激酶C（PKC）抗體包被微孔板
酪氨酸蛋白激酶的結構及作用
酪氨酸蛋白激酶Lyn是人類中由LYN基因編碼的蛋白質。 Lyn是Src蛋白酪氨酸激酶家族的成員，該蛋白酪氨酸激酶主要在造血細胞，神經組織肝臟和脂肪組織中表達。在各種造血細胞中，Lyn已成為參與細胞活化調節的關鍵酶。 在這些細胞中，少量LYN與細胞表面受體蛋白相關，包括B細胞抗原受體（BCR），CD4
關于蛋白激酶A的介紹
蛋白激酶A（protein kinase A，PKA）又稱依賴于cAMP的蛋白激酶A（cyclic-AMP dependent protein kinase A），是一種結構最簡單、生化特性最清楚的蛋白激酶。 PKA全酶分子是由四個亞基組成的四聚體，其中兩個是調節亞基（regulatory s
概述蛋白激酶的分布介紹
蛋白激酶在細胞內的分布遍及核、線粒體、微粒體和胞液。一般分為3大類。 ①底物專一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脫氫酶激酶等。 ②依賴于環核苷酸的蛋白激酶：如環腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，環鳥苷酸（cGMP）蛋白激酶。 ③其他蛋白激酶：如組蛋白激酶等。 cAMP蛋白激酶以活化型和非活化
關于蛋白激酶的種類介紹
已發現的蛋白激酶約有400多種，分子內都存在一個同源的由約270氨基酸殘基構成的催化結構區。在細胞信號傳導、細胞周期調控等系統中，蛋白激酶形成了縱橫交錯的網絡。這類酶催化從ATP轉移出磷酸并共價結合到特定蛋白質分子中某些絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基的羥基上，從而改變蛋白質、酶的構象和活性。 蛋白
蛋白激酶A的激活機制介紹
PKA通常也被稱為cAMP依賴性蛋白激酶，因為傳統上認為當第二信使cAMP水平響應于各種信號而升高時，PKA通過釋放催化亞基而被激活。然而，最近的研究評估了完整的全酶復合物，包括被調節性AKAP結合的信號復合物，已經表明PKA催化活性的局部亞細胞活化可能在沒有調節和催化組分的物理分離的情況下進行
蛋白激酶A的功能背景介紹
1968年，化學家H. Fischer和Edwin G. Krebs發現了蛋白激酶A，更確切地說是腺苷3’, 5’-單磷酸（環AMP）依賴性蛋白激酶。他們因在磷酸化和去磷酸化以及它與蛋白激酶A活性的關系方面的工作而獲得了1992年的諾貝爾生理學或醫學獎。 PKA是研究得最廣泛的蛋白激酶之一，部
簡述絲裂原活化蛋白激酶的空間結構
1、大體結構： p38與ERK2具有約40%序列同源性。將p38和ERK2的兩個結構域同時重疊在一起時，其根均平方（root mean square ，RMS）偏離為0.17nm。JNK與ERK2和p38的同源性分別為40%和51%，其總體結構也與ERK2和p38非常相似。將ERK2和p38的
簡述周期蛋白依賴性蛋白激酶的結構
在結構上，Cdks有三個重要的功能域。第一個功能域是ATP的結合部位和該酶的活性部分；第二功能域是調節亞基（Cyclin）的結合部位；第三功能域是P13suc1的結合部位（P13suc1能抑制激酶活性，阻止細胞進入或退出M期）。各種Cdk在細胞周期內特定的時間被激活，通過磷酸化底物，驅使細胞完成
C型DNA的結構特點
中文名稱C型DNA英文名稱C-form DNA;C-DNA定 義在相對濕度約44%下所獲得的DNA鋰鹽纖維所特有的構象，為右手雙螺旋，螺旋每轉一圈包含約9.3個核苷酸殘基，螺距3.1 nm，堿基斜角呈6。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），核酸與基因（二級學科）
關于絲裂霉素C的分子結構數據介紹
摩爾折射率：80.79 摩爾體積（cm3/mol）：213.6 等張比容（90.2K）：633.5 表面張力（dyne/cm）：77.2 極化率（10-24cm3）：32.02
蛋白激酶A的基本內容介紹
激酶是激發底物磷酸化的酶，所以蛋白激酶A的功能是將ATP上的磷酸基團轉移到特定蛋白質的絲氨酸或蘇氨酸殘基上進行磷酸化，被蛋白激酶磷酸化了的蛋白質可以調節靶蛋白的活性。 一般認為，真核細胞內幾乎所有的cAMP的作用都是通過活化PKA，從而使其底物蛋白發生磷酸化而實現的。 蛋白激酶A（Prote
酪氨酸蛋白激酶6的結構特點和生理作用
酪氨酸蛋白激酶6是人類中由PTK6基因編碼的酶。 酪氨酸蛋白激酶6（也稱為乳腺腫瘤激酶，Brk）是細胞質非受體蛋白激酶，其可以作為上皮組織中的細胞內信號轉導物。 已顯示編碼的蛋白質經歷自磷酸化。