去甲基化酶Rph1底物特異性識別和催化機制
研究揭示釀酒酵母組蛋白去甲基化酶Rph1底物特異性識別和催化機制 11月10日，Biochemical Journal在線發表了中科院上海生命科學研究院生化與細胞所丁建平組關于釀酒酵母組蛋白去甲基化酶Rph1底物特異性識別和催化機制的研究成果。 人和酵母等真核生物中存在一類含有JmjC結構域的蛋白家族，研究表明它們中的許多成員具有組蛋白去甲基化酶活性，并且都利用Fe2+和α-酮戊二酸為輔因子。人源JMJD2A可以特異性的去甲基化H3K36me3/2和H3K9me3/2。Rph1是人源JMJD2A在釀酒酵母中的同源物，可以特異性的去甲基化H3K36me3/2，這種活性在某些轉錄激活基因的轉錄延伸過程中發揮重要的促進作用。 丁建平組的博士生常媛媛等人解析了Rph1催化核心區域的結構，以及與Ni2+和α-酮戊二酸的復合物的結構。其中，Ni2+用來模擬Fe2+的結合形式。Rph1的催化核心區域具有與全長蛋白一......閱讀全文
去甲基化酶Rph1底物特異性識別和催化機制
研究揭示釀酒酵母組蛋白去甲基化酶Rph1底物特異性識別和催化機制 11月10日，Biochemical Journal在線發表了中科院上海生命科學研究院生化與細胞所丁建平組關于釀酒酵母組蛋白去甲基化酶Rph1底物特異性識別和催化機制的研究成果。 人和酵母等真核生物中存在一類含有
科學家揭示相關組蛋白甲基化活性的串擾調控機制
上海交通大學醫學院附屬第九人民醫院上海精準醫學研究院黃晶課題組首次揭示了染色質的核小體結構對組蛋白修飾酶MLL（Mixed Lineage Leukemia）復合物的酶活調控及其分子機制，闡明了組蛋白H2B第120位賴氨酸（H2BK120）的單泛素化修飾對MLL甲基化活性的串擾調控機制，并發
組蛋白的簡介
組蛋白（histone）是指所有真核生物的細胞核中,與DNA結合存在的堿性蛋白質的總稱。其分子量約10000～20000。 真核生物體細胞染色質中的堿性蛋白質,含精氨酸和賴氨酸等堿性氨基酸特別多,二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白復合物。因
Oncogene：組蛋白去甲基化酶如何影響癌癥相關的糖酵解
糖酵解途徑（glycolysis）是腫瘤細胞中重要的能量來源途徑，然而，目前對于這條代謝相關途徑的調控方式的了解，還十分有限。來自廈門大學生命科學學院，南京大學等處的研究人員發現JMJD1A作為一個組蛋白去甲基化酶，它能夠影響膀胱腫瘤細胞糖代謝途徑關鍵酶的啟動子上組蛋白甲基化修飾水平，從而影響酶
組蛋白甲基化修飾研究再獲突破
日前，復旦大學徐彥輝課題組在組蛋白甲基化修飾研究領域獲得新進展，相關成果發布在《分子細胞》上，該項研究得到了國家自然科學基金面上項目的資助。 組蛋白甲基化修飾是一種非常重要的表觀遺傳修飾，參與調節異染色質形成、X染色體失活、基因印記及DNA的損傷修復等多種生命過程。關于組蛋白去甲基化酶的研究是
關于組蛋白的內容簡介
組蛋白（histone）是指所有真核生物的細胞核中，與DNA結合存在的堿性蛋白質的總稱。其分子量約10000～20000Kda。 真核生物體細胞染色質中的堿性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等堿性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白復合
組蛋白的相關信息介紹
組蛋白（histone）是指所有真核生物的細胞核中，與DNA結合存在的堿性蛋白質的總稱。其分子量約10000～20000Kda。 真核生物體細胞染色質中的堿性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等堿性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白復合
HDAC組蛋白去乙酰化酶活性測定及藥物篩選方案
組蛋白去乙酰化酶（histone deacetylase,HDAC）是一類蛋白酶,對染色體的結構修飾和基因表達調控發揮著重要的作用。一般情況下,組蛋白的乙酰化有利于DNA與組蛋白八聚體的解離，核小體結構松弛，從而使各種轉錄因子和協同轉錄因子能與DNA結合位點特異性結合，激活基因的轉錄。在細胞核內
HDAC組蛋白去乙酰化酶活性測定及藥物篩選方案
選方案組蛋白去乙酰化酶（histone deacetylase,HDAC）是一類蛋白酶,對染色體的結構修飾和基因表達調控發揮著重要的作用。一般情況下,組蛋白的乙酰化有利于DNA與組蛋白八聚體的解離，核小體結構松弛，從而使各種轉錄因子和協同轉錄因子能與DNA結合位點特異性結合，激活基因的轉錄。在細胞核
簡述組蛋白修飾種類、位點及其意義
1、種類：染色質的共價修飾主要是組蛋白的修飾。2、組成核小體的組蛋白八聚體的組蛋白H3和H4是蛋白酶修飾的主要位點。3、意義：Mi22NHRD由核心(HDAC1、HDAC2、RBAP46?RBAP48)+Mi2、MTA1?MTA2、MBD3組成,其中MBD3含有MBD樣序列,與甲基化DNA有低親和力
我科學家發現新組蛋白去甲基化酶及其調控機理
陳德桂研究組發現新組蛋白去甲基化酶及其調控機理 繼4個月前生化與細胞所陳德桂研究組與景乃禾研究組合作發表一個新的組蛋白去甲基化酶KIAA1718(KDM7A)的發現及其在胚胎干細胞神經分化過程中的功能，及兩周前陳德桂研究組與基因敲除與轉基因小鼠平臺合作發表另一個新的組蛋白去
研究揭示擬南芥組蛋白去甲基化酶JMJ13的結構功能
3月21日，《自然-通訊》（Nature Communications）雜志在線發表了中國科學院分子植物科學卓越創新中心/植物生理生態研究所上海植物逆境生物學研究中心杜嘉木研究組、中科院遺傳與發育生物學研究所曹曉風研究組和河北師范大學孫大業研究組合作完成的題為The Arabidopsis H3
組蛋白脫乙酰酶
中文名稱組蛋白脫乙酰酶英文名稱histone deacetylase定 義從組蛋白上水解N-乙酰基，抑制轉錄的酰胺水解酶。應用學科細胞生物學（一級學科），細胞遺傳（二級學科）
遺傳發育所發現植物組蛋白去甲基化酶招募的新機制
核小體作為真核生物染色質的基本單位，由DNA纏繞組蛋白八聚體構成。組蛋白N端存在多種共價修飾，這些翻譯后修飾通過影響染色質的狀態而調控基因表達等過程。組蛋白H3第27位賴氨酸的三甲基化修飾（H3K27me3）通過維持基因的沉默狀態，在動植物細胞命運決定以及發育中起著重要的調控作用。實驗室前期研究
PLoS－Genet：何新建等模式植物擬南芥研究獲進展
2014年1月22日，北京生命科學研究所何新建實驗室在《PLOS Genetics》雜志在線發表題為“The SET domain proteins SUVH2 and SUVH9 are required for Pol V occupancy at RNA-directed DNA me
組蛋白修飾與DNA甲基化之間的關系
在引起基因沉默的過程中，沉默信號(DNA甲基化、組蛋白修飾、染色質重新裝配)是如何進行的?誰先誰后?這是一個“雞和蛋”的問題，目前仍處于研究階段，還沒有定論。研究發現DNA甲基化和組蛋白乙酰化是一個相互促進、加強的過程，如許多HDAC可以和DNMTl、3a、3b相互作用；而甲基化CpG結合蛋白—
Science新文章解析癌癥表觀遺傳
目前大多數癌癥治療的效果并不理想。在力圖根除腫瘤之時，腫瘤學家們往往借助于放療或化療，這使得在遏制癌性生長的同時也導致了健康組織受損。來自洛克菲勒大學C. David Allis實驗室的一項新研究，或許可以使科學家們朝著高精確度靶向腫瘤的癌癥治療更近一步。他們的研究結果在線發表在3月2
簡化ChIP分析的新方法
最近，美國普渡大學的研究人員開發出一種方法，稱為ZipChip，可大大降低ChIP分析的時間和成本，同時還能提高靈敏度。 染色質免疫沉淀（ChIP）研究，對于染色質相關蛋白和組蛋白修飾在基因組中的定位，提供了深入的見解。然而，標準的ChIP方法耗時、昂貴、費力，由于涉及大量的步驟，易受實驗誤差
我國揭示KDM5亞家族組蛋白去甲基化酶的底物識別機制
12月12日，中國科學院植物逆境生物學研究中心杜嘉木課題組，中科院院士、中科院遺傳與發育生物學研究所曹曉風課題組合作完成的論文，以Structure of the Arabidopsis JMJ14-H3K4me3 Complex Provides Insight into the Substr
朱冰研究組繼Science后再發PNAS文章
北京生命科學研究所朱冰實驗室今年8月在Science雜志上發表了題為“Dense Chromatin Activates Polycomb Repressive Complex 2 to Regulate H3 Lysine 27 Methylation”的研究論文，發現組蛋白甲基化酶P
組蛋白乙酰轉移酶
組蛋白乙酰轉移酶根據底物性質的不同可以分為兩個家族, GNAT 家族(GCN5-related nacetyltrans-ferases family) 和 MYST(MOZ、Ybf2/Sas3、Sas2 和Tip60)家族 。雖然二者都含有乙酰輔酶 A 同源序列, 但是其核心區域存在差異。在功能上
NIBS朱冰實驗室JBC報道表觀遺傳新發現
2013年9月10日，北京生命科學研究所的朱冰實驗室在The Journal of Biological Chemistry雜志上在線發表題為《Histone H2A ubiquitination inhibits the enzymatic activity of H3 Lysine
酶活性定義
酶活性指的是有機體的生命活動表現了它內部化學反應歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調節的，一旦破壞了這種有序性，就會導致代謝紊亂，產生疾病，甚至死亡。酶活力受到調節和控制是區別于一般催化劑的重要特征。
酶活性單位
1．酶活性單位 20世紀50年代以前通常用慣用單位，即用先報道某種酶測定方法的臨床酶學家的姓氏來命名其單位。例如，測定AMY的Somogyi單位，轉氨酶的賴氏單位（Reitman-Frankel）等。不僅酶不同，單位不同，即使是同一種酶也因方法不同而可有數種活性單位，參考值差別也很大，給臨床
研究人員使用雙藥夾擊力敵兒童腦癌
彌漫性中線膠質瘤（DMG）是一種致命的兒童實體瘤，每年都有數百名兒童深受其害。但是，近50年來相關研究進展寥寥，患者多只能依賴于放療緩解癥狀，然而絕大多數兒童皆在診斷后一年內死亡，治療效果差強人意，早日尋得有效的靶向藥已成為當務之急。 近日，美國斯坦福大學的研究人員將組蛋白去乙酰化酶（HDAC
組蛋白的合成修飾的相關介紹
這是形成組蛋白各組分微不均一性的主要原因。修飾的方式有： ①乙酰化。有兩種： 一種是H1、H2A、H4組蛋白的氨基末端乙酰化,形成α-乙酰絲氨酸,組蛋白在細胞質內合成后輸入細胞核之前發生這一修飾。 另一種是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端區域的某些專一位置形成N6-乙酰賴氨酸。 ②
生物物理所等揭示組蛋白乙酰轉移酶活性調節的新機制
8月9日，中國科學院生物物理研究所許瑞明課題組與美國哥倫比亞大學張志國課題組合作完成的研究論文，以Multisite substrate recognition in Asf1-dependent acetylation of histone H3K56 by Rtt109為題，發表在Cell上
支架蛋白BRPF2如何調控組蛋白乙酰轉移酶HBO1的活性？
2月24日，國際學術期刊《核酸研究》（Nucleic Acids Research）在線發表了中國科學院生物化學與細胞生物學研究所國家蛋白質科學中心（上海）丁建平研究組的最新研究成果：Structural and mechanistic insights into regulation of H
復旦大學發表Nature表觀遺傳學新文章
來自復旦大學、中國科學院等機構的研究人員在新研究中揭示出了，從頭甲基化轉移酶DNMT3A自抑制以及組蛋白H3誘導DNMT3A激活的機制。研究結果發表在11月10日的《自然》（Nature）雜志上。 領導這一研究的是復旦大學上海醫學院，生科院的徐彥輝(Yanhui Xu)教授，其早年畢業于清華大
染色質，解鎖癌癥表觀遺傳學的鑰匙
表觀遺傳學指基因序列不變化的前提下，基因表達發生了可遺傳的變化，包括DNA甲基化、染色質改型、基因沉默、RNA編輯、組蛋白修飾（甲基化、乙酰化、磷酸化等）等。其中，染色質改型調控基因表達的過程，涉及多種導致DNA和組蛋白組成變化、染色質構象變化的蛋白質。 眾多研究已經證明，染色體畸變和染色質異