酶化法生產乳酸的方法介紹
（1）氯丙酸酶法轉化 東京大學的本崎等研究利用純化了的L-2-鹵代酸脫鹵酶和DL-2-鹵代酸脫鹵酶分別作用于底物L-2-氯丙酸和DL-2-氯丙酸，脫鹵制得L-乳酸或D-乳酸。L-2-鹵代酸脫鹵酶催化L-2-氯丙酸，而DL-2-鹵代酸脫鹵酶既可催化L-2-氯丙酸，又可催化L-2-氯丙酸生成相應的旋光體，催化同時發生構型轉化。 （2）丙酮酸酶法轉化 從活力最高的乳酸脫氫酶的混亂乳桿菌DSM20196菌體中得到D-乳酸脫氫酶，以無旋光性的丙酮酸為底物可得到D-乳酸。 工業生產乳酸方法主要是發酵法和合成法。發酵法因其工藝簡單，原料充足，發展較早而成為比較成熟的乳酸生產方法，約占乳酸生產的70以上，但周期長，只能間歇或半連續化生產，且國內發酵乳酸質量達不到國際標準。化學法可實現乳酸的大規模連續化生產，且合成乳酸也已得到美國食品和藥品管理局（FDA）的認可，但原料一般具有毒性，不符合綠色化學要求。酶法工藝復雜，其工業應用還有待于......閱讀全文
酶化法生產乳酸的方法介紹
（1）氯丙酸酶法轉化 東京大學的本崎等研究利用純化了的L-2-鹵代酸脫鹵酶和DL-2-鹵代酸脫鹵酶分別作用于底物L-2-氯丙酸和DL-2-氯丙酸，脫鹵制得L-乳酸或D-乳酸。L-2-鹵代酸脫鹵酶催化L-2-氯丙酸，而DL-2-鹵代酸脫鹵酶既可催化L-2-氯丙酸，又可催化L-2-氯丙酸生成相應的
發酵法生產乳酸的方法介紹
發酵法的主要途徑是糖在乳酸菌作用下，調節pH值5左右，保持大約50～60dm；發酵3～5天得粗乳酸。 發酵法的原料一般是玉米、大米、甘薯等淀粉質原料（也有以苜蓿、纖維素等作原料，有研究提出廚房垃圾及魚體廢料循環利用生產乳酸的）。乳酸發酵階段能夠產酸的乳酸菌很多，但產酸質量較高的卻不多，主要是根
酶催化法生產亮氨酸的方法介紹
酶催化法生產L一亮氨酸通常是利用轉氨酶轉氨給a一酮基異己酸生成L一亮氨酸和組氨酸將相關的酶和NADH共價結合在膜上，讓底物緩緩地經過膜而進行酶催化反應生成L一亮氨酸。如1981年，Wichmann er al.建立了一種用超濾膜制成的膜反應器，膜上共價結合了亮氨酸轉氨酶、甲酸轉氨酶、和NADH，
合成法生產乳酸的方法介紹
合成方法制備乳酸有乳腈法、丙烯腈法、丙酸法、丙烯法等，用于工業生產的僅乳腈法(也叫乙醛氫氰酸法)和丙烯腈法。 （1）乳腈法 乳腈法是將乙醛和冷的氫氰酸連續送入反應器生成乳腈（或直接用乳腈作原料），用泵將乳腈打入水解釜，注入硫酸和水，使乳腈水解得到粗乳酸。然后再將粗乳酸送入酯化釜，加入乙醇酯化
酶法生產L酪氨酸的方法介紹
酶法也稱為微生物轉化法，主要是利用微生物細胞內酪氨酸酚裂解酶（tyrosine phenol-lyase，TPL，EC 4.1.99.2）將苯酚、丙酮酸和氨或者苯酚、L-絲氨酸轉化為L-酪氨酸。研究較多的、具有較高酶活的TPL主要來自于微生物草生歐文氏菌（Erwinia herbicola）、中
酶的生產方法介紹
酶的生產是指經過預先設計，并且通過人工控制而獲得所需要的酶的過程。概括地說，酶的生產方法有提取法、發酵法和化學合成法三種。提取法是最早采用并且一直沿用至今的一種方法。提取法采用各種技術，直接從動植物或微生物的細胞或組織中將酶提取出來。提取法雖簡單易行，但必須要有充足的原材料，這就使提取法的廣泛應用受
酶法生產明膠的相關介紹
酶催化膠原降解制備明膠，與傳統的堿法制備明膠的工藝相比，生產周期將會大大縮短，因此國外的明膠工作者一直重視對酶的研究。酶法制膠的研究從1962年開始，已經有50多年的歷史，人們已經認識到了，經過酶對膠原降解能夠制取明膠，但這樣制取的明膠，其分子量分布偏寬，高分子量組份偏多，工藝上控制較難等。這些
D阿洛酮糖生物酶法生產及酶固定化載體
#D-阿洛酮糖生物酶法生產及酶固定化載體 酶的固定化技術是指將天然的游離酶限定在一定空間內或完全附著在某固態結構上而不能自由移動的一種生物技術，是一種常用、有效、便捷的生物酶修飾手段，對酶的催化活性和操作穩定性具有極大的改善和提升。固定化技術對生物酶的改造效果受多方面因素的影響，如固定化載體、反應介
酶固定化技術固定化方法吸附法
吸附法是利用物理吸附法，將酶固定在纖維素、瓊脂糖等多糖類或多孔玻璃、離子交換樹脂等載體上的固定方式。顯著特點是：工藝簡便及條件溫和，包括無機、有機高分子材料，吸附過程可同時達到純化和固定化；酶失活后可重新活化，載體也可再生。但要求載體的比表面積要求較大，有活潑的表面。
酶固定化技術固定化方法交聯法
交聯法是用多功能試劑進行酶蛋白之間的交聯，使酶分子和多功能試劑之間形成共價鍵，得到三向的交聯網架結構，除了酶分子之間發生交聯外，還存在著一定的分子內交聯。多功能試劑制備固定化酶方法可分為：( 1) 單獨與酶作用；( 2) 酶吸附在載體表面上再經受交聯；( 3) 多功能團試劑與載體反應得到有功能團的載
酶固定化技術固定化方法吸附法
吸附法是利用物理吸附法，將酶固定在纖維素、瓊脂糖等多糖類或多孔玻璃、離子交換樹脂等載體上的固定方式。顯著特點是：工藝簡便及條件溫和，包括無機、有機高分子材料，吸附過程可同時達到純化和固定化；酶失活后可重新活化，載體也可再生。但要求載體的比表面積要求較大，有活潑的表面。
酶固定化技術固定化方法包埋法
包埋固定化法是把酶固定聚合物材料的格子結構或微囊結構等多空載體中，而底物仍能滲入格子或微囊內與酶相接觸。這個方法比較簡便，酶分子僅僅是被包埋起來，生物活性被破壞的程度低，但此法對大分子底物不適用。1) 網格型將酶或包埋在凝膠細微網格中，制成一定形狀的固定化酶，稱為網格型包埋法。也稱為凝膠包埋法。2)
關于酶固定化法的優點介紹
固定化酶具有穩定性高、壽命長、機構性能強等優點，這為酶在工業生產中的應用提供了方便。如果以裝柱的方式實現反應過程的管道化、連續化和自動化，不僅產物的純度和回收率得以提高，而且可以方便地將底物、產物與酶分開，實現酶的反復使用。固定化酶是從70年代開始發展起來的，不論在酶學的理論研究還是生產應用中都
關于酶固定化法的分類介紹
酶固定化法是為了提高酶作為催化劑的使用性能而將酶與一定的固相載體結合，加以固定化的技術方法。依據固定化的物理化學方式可將其分成四類： ①將酶吸附在活性炭、多孔玻璃、離子交換分子篩、離子交換纖維素等固體的表面上； ②將酶與淀粉、瓊脂糖、聚丙烯酰胺、葡聚糖凝膠等固態物質形成共價鍵，實現載體偶聯；
臨床化學檢查方法介紹乳酸脫氫酶同工酶介紹
乳酸脫氫酶同工酶介紹： 乳酸脫氧酶有5種同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用電泳法進行分離。人體心肌、腎、紅細胞以LDH1和LDH2為最多。肝和橫紋肌則以LDH4和LDH5為主。脾、胰、甲狀腺、腎上腺中LDH3較多。乳酸脫氫酶同工酶是觀察心肌疾病、肝膽疾病等的指標之
酶的生產方法
酶的生產是指經過預先設計，并且通過人工控制而獲得所需要的酶的過程。概括地說，酶的生產方法有提取法、發酵法和化學合成法三種。提取法是最早采用并且一直沿用至今的一種方法。提取法采用各種技術，直接從動植物或微生物的細胞或組織中將酶提取出來。提取法雖簡單易行，但必須要有充足的原材料，這就使提取法的廣泛應用受
乳酸脫氫酶的測定方法
原理乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。1994年IFCC推薦的參考方法為從乳酸至丙酮的正反應。L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ參考值乳酸脫氫酶化驗
酶的包埋法固定化技術凝膠包埋法介紹
凝膠包埋法常用的載體有海藻酸鈉凝膠、角叉菜膠、明膠、瓊脂凝膠，卡拉膠等天然凝膠以及聚丙烯酰胺、聚乙烯醇和光交聯樹脂等合成凝膠或樹脂。 天然凝膠采用溶膠狀天然高分子物質在酶存在下凝膠化的方法，包埋時條件溫和、操作簡便，對酶括性的影響甚少，但強度較差。合成的高分子則采用合成高分子的單體或預聚物在酶
菠蘿蛋白酶的生產方法介紹
取新鮮干凈的菠蘿皮、刺、芯等出汁率達45%以上的下腳料，壓榨，取汁濾除果屑。濾液添加0.025-0.05%的苯甲酸，加5%高嶺土進行吸附。將高嶺土吸附物用飽和碳酸鈉溶液調pH6.7-7.0后，加5%氯化鈉，攪拌后壓濾。取濾液用鹽酸調pH4.8-5.1，加硫酸銨，靜置沉淀，取沉淀減壓干燥，即為菠蘿
臨床化學檢查方法介紹積液乳酸脫氫酶介紹
積液乳酸脫氫酶介紹： 乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。乳酸脫氫酶是能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶，幾乎存在于所有組織中。同功酶有五種形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4
臨床化學檢查方法介紹積液乳酸脫氫酶介紹
積液乳酸脫氫酶介紹： 乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。乳酸脫氫酶是能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶，幾乎存在于所有組織中。同功酶有五種形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4
臨床化學檢查方法介紹腦脊液乳酸脫氫酶介紹
腦脊液乳酸脫氫酶介紹： 正常腦脊液中已知酶有20多種，比血清中少。活性遠低于血清，絕大多數酶不能透過血腦屏障也不受血清酶活性高低的影響，說明腦脊液酶不是來自血液。腦脊液酶的來源及其在病理條件下升高機制大致如下：血腦屏障的通透性改變;腦細胞內酶的釋放;腦脊液中各種細胞的解體;腫瘤細胞內酶的釋放;顱內
臨床化學檢查方法介紹血清乳酸脫氫酶介紹
血清乳酸脫氫酶介紹： 乳酸脫氫酶(LDH或LD)是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酮酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以心、腎、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺組織次之。LDH測定方法主要有比色法和連續監測法。血清乳酸脫氫酶正常值： (
臨床化學檢查方法介紹胃液乳酸脫氫酶同工酶介紹
胃液乳酸脫氫酶同工酶介紹： 乳酸脫氫酶有5種同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用電泳法進行分離。人體心肌、腎、紅細胞以LDH1和LDH2為最多。肝和橫紋肌則以LDH4和LDH5為主。脾、胰、甲狀腺、腎上腺中LDH3較多。乳酸脫氫酶同工酶是觀察心肌疾病、肝膽胃疾病等的
臨床化學檢查方法介紹淚液乳酸脫氫酶
淚液乳酸脫氫酶介紹： 淚液中的LDH(EC1.1.1.27)和MDH(EC1.1.1.37)主要來自眼角膜上皮。它們在淚液中的濃度約為血清中該酶濃度的20倍。淚LDH主要含M亞基，以LDH5和LDH4含量最高。淚液MDH同工酶，用醋纖膜電泳，可分離出MDHs和MDHm，健康人淚液以MDHs為主。淚
固定化酶的制備方法介紹
分類制備方法分類圖固定化酶的制備方法有物理法和化學法兩大類。物理方法包括物理吸附法、包埋法等。物理法固定酶的優點在于酶不參加化學反應,整體結構保持不變,酶的催化活性得到很好保留。但是,由于包埋物或半透膜具有一定的空間或立體阻礙作用,因此對一些反應不適用。化學法包括結合法、交聯法。結合法又分為離子結合
乳酸脫氫酶的分類介紹
根據結合輔酶的不同，微生物體一般包含兩種乳酸脫氫酶，NAD-依賴型乳酸脫氫酶（NAD-dependent lactate dehydrogenases，nLDHs）和NAD-非依賴型乳酸脫氫酶（NAD-independent lactate dehydrogenases，iLDHs）兩大類。NAD-
大鼠乳酸脫氫酶(LDH)ELISA檢測法
大鼠乳酸脫氫酶(LDH)ELISA試劑盒?(用于血清、血漿、細胞培養上清液和其它生物體液內)?原理本實驗采用雙抗體夾心?ABC-ELISA法。用抗大鼠?LDH?單抗包被于酶標板上，標準品和樣品中的?LDH與單抗結合，加入生物素化的抗大鼠LDH，形成免疫復合物連接在板上，辣根過氧化物酶標記的Strep
臨床化學檢查方法介紹紅細胞乳酸脫氫酶介紹
紅細胞乳酸脫氫酶介紹：???????? 乳酸脫氫酶能可逆地催化乳酸氧化為丙酮酸，該催化反應是無氧糖酵解的最終產物，此酶廣泛地存在于身體各組織細胞的胞漿中，以心、骨骼肌和腎臟最豐富，其次為肝、脾、胰腺、腦和肺臟等，正常血清中含有LDH，而多數組織中酶活性要比血清高出1000倍。紅細胞乳酸脫氫酶正常值：
臨床化學檢查方法介紹精液乳酸脫氫酶X介紹
精液乳酸脫氫酶-X介紹： LDH-X是精子細胞的一種特異酶，存在睪丸初級精母細胞、精子細胞、精子以及精漿中，以精子含量最高，它是精子糖代謝所必需的酶，為精子在生殖道運動提供充足能源。顯然，LDH-X與精子的生成、代謝、獲能以至受精有密切關系。精液乳酸脫氫酶-X正常值： LDH-X/LD>40%。